- מאפיינים ומבנה
- למי מיועד המוגלובין?
- איך דומה מולקולת המוגלובין?
- איך נראית קבוצת ההם?
- כיצד נוצר אוקסימוגלובין?
- מהי כמות החמצן המרבית שהמוגלובין יכול לשאת?
- עקומת כריכה של חמצן
- הפניות
או שקסימוגלובין הוא השם שניתן להמוגלובין כשהוא נקשר לחמצן. המוגלובין הוא חלבון שנמצא בתוך כדוריות הדם האדומות שתפקידו העיקרי הוא להעביר חמצן מהריאות לרקמות.
היצורים החיים הראשונים היו חד-תאיים וחיו בסביבה נוזלית ממנה ניזונו וממנה הם חיסלו את הפסולת שלהם, ממש כמו חלק מהאורגניזמים שקיימים כיום. בתנאים אלה מושגים תהליכים אלה על ידי מנגנוני דיפוזיה פשוטים, מכיוון שקיר התא נמצא במגע אינטימי עם המדיום המספק אותו.
עקומת ניתוק Oxyhemoglobin (מקור: Ratznium בגרסאות WikipediaLater באנגלית הועלה על ידי Aaronsharpe ב- en.wikipedia. באמצעות Wikimedia Commons)
התפתחותם של אורגניזמים רב-תאיים מורכבים יותר ויותר מרמזת על כך שהתאים הפנימיים התרחקו במידה ניכרת מהסביבה, כך שמנגנוני הדיפוזיה כמקור האספקה היחיד הפכו לא מספיקים.
כך פותחו מערכות ייעודיות להשגת חומרים מזינים וגזים כמו מערכת העיכול ומערכת הנשימה, כמו גם מנגנוני הובלה לקרבת חומרים מזינים וגזים אלה לתא: מערכת הלב וכלי הדם.
כדי לייצר אנרגיה בצורה של מולקולות ATP, תאים זקוקים לחמצן. מכיוון שלא ניתן לאחסן ATP, יש לסנתז אותו כל הזמן, מה שאומר דרישה קבועה לחמצן על ידי התאים.
המוגלובין התגלה, מבחינה אבולוציונית, כמתקן גז ש"פתר "את בעיית הובלת החמצן מהסביבה לתא.
מאפיינים ומבנה
כדי לדון בתכונות ובמבנה של אוקסימוגלובין יש להתייחס למוגלובין, מכיוון שאוקסימוגלובין אינו אלא המוגלובין הקשור לחמצן. לכן, להלן, יתוארו מאפייני המפרק של המולקולה בנוכחות הגז המדובר או לא.
למי מיועד המוגלובין?
המוגלובין נחוץ בכדי להעביר חמצן לרקמות בכמות ובמהירות שהן מצדיקות, בהתחשב בכך שלחמצן אין כל כך מעט מסיסות בדם, עד כי הובלתו באמצעות דיפוזיה לא תספיק לספק צרכי רקמה.
איך דומה מולקולת המוגלובין?
המוגלובין הוא חלבון טטראמרי (שיש לו ארבע יחידות משנה), בעל צורה כדורית ומסה מולקולרית של 64 kDa.
ארבע יחידות המשנה שלה מהוות יחידה פונקציונלית אחת, בה כל אחת משפיעה הדדית על השנייה. כל יחידת משנה מורכבת משרשרת פוליפפטיד, גלובין וקבוצה תותבת, קבוצת ההאם או "ההם", הפועלת כקופקטור ואינה מורכבת מחומצות אמינו; כלומר, זה לא חלבון בטבע.
גלובין נמצא בשתי צורות: אלפא גלובין ובטא גלובין. טטרמר המוגלובין מורכב מזוג שרשראות אלפא גלובין (של 141 חומצות אמינו) וזוג שרשראות בטא גלובין (של 146 חומצות אמינו).
כל אחת מארבע שרשראות הפוליפפטיד מחוברת לקבוצת heme שבמרכזה אטום ברזל במצב ברזליות (Fe2 +).
איך נראית קבוצת ההם?
קבוצת ההם היא טבעת פורפירין המורכבת מארבע טבעות פירוליות (תרכובות ארומטיות הטרוציקליות עם הנוסחה C4H5N) המקושרות על ידי גשרי מתיל. הברזל במצב הברזל במרכז מחויב למבנה באמצעות קשרי חנקן מתואמים.
כל קבוצת heme מסוגלת להיקשר למולקולת חמצן אחת, כך שכל מולקולת המוגלובין יכולה לקשור רק 4 מולקולות מהגז.
גוף האדם מכיל כ -2.5 x 1013 אריתרוציטים, שהם תאי הדם היוצרים והמובילים המוגלובין. לכל אריתרוציט יש כ -280 מיליון מולקולות המוגלובין ולכן יכול לשאת יותר ממיליארד מולקולות חמצן.
כיצד נוצר אוקסימוגלובין?
Oxyhemoglobin נוצר לאחר איחוד של אטום חמצן לכל אטום ברזל במצב הברזל המצוי בכל קבוצת heme של מולקולת ההמוגלובין.
המונח oxyhemoglobin מתייחס, אם כן, למוגלוב מחומצן ולא מחומצן כימית, מכיוון שהוא אינו מאבד אלקטרון כאשר הוא משולב עם חמצן וברזל נשאר במצב ברזליות.
חמצן מייצר שינוי במבנה הרבעוני של המולקולה, כלומר שינוי במבנה שניתן להעביר משרשראות הגלובין לקבוצת ההם ולהיפך.
מהי כמות החמצן המרבית שהמוגלובין יכול לשאת?
המוגלובין יכול לכל היותר לקשור ארבע מולקולות חמצן במבנה שלה. אם הנפח הטוחני של גזים אידיאליים הוא 22.4 ליטר / שומה, שומה אחת של המוגלובין (64,500 גרם) תתחבר עם 89.6 ליטר חמצן (4 מולקולות של O2 x 22.4 ליטר / מול).
אז כל גרם המוגלובין חייב להיקשר עם 1.39 מ"ל של O2 כדי להיות רווי 100% (89.6L / 64500 גרם x (1000 מ"ל / ל)).
בפועל, בדיקות דם נותנות תוצאות מעט נמוכות יותר, מכיוון שישנן כמויות קטנות של מתמוגלובין (המוגלובין מחומצן) וקרבוקסיהמוגלובין (המוגלובין + פחמן חד חמצני (CO)) שאינן יכולות לקשור חמצן.
אם לוקחים בחשבון זאת, כלל "Hüfner" קובע כי בדם, ל- 1 גרם המוגלובין יש יכולת מקסימאלית לקשירת חמצן של 1.34 מ"ל.
עקומת כריכה של חמצן
מספר מולקולות החמצן שיכולות להיקשר למולקולת המוגלובין תלוי בלחץ החלקי של חמצן או PO2. בהיעדר חמצן, המוגלובין מחומצן, אך ככל שה- PO2 גדל, מספר החמצן שנקשר להמוגלובין גדל.
תהליך קשירת החמצן להמוגלובין תלוי בלחץ החלקי של החמצן. כאשר זוממת התוצאה נקראת "עקומת אוקסימוגלובין" ובעלת צורת S או סיגמואידית.
בהתאם ל- PO2, ההמוגלובין יהיה פחות או יותר מסוגל "לשחרר" או "לספק" את החמצן שהוא נושא, כמו גם להיות טעון בו.
לדוגמה, באזור שבין 10 ל 60 מ"מ מגה"ג לחץ מתקבל החלק התלול ביותר של העקומה. במצב זה המוגלובין יכול לוותר בקלות על כמויות גדולות של O2. זה המצב שמושג ברקמות.
כאשר ה- PO2 נע בין 90 ל- 100 מ"מ כספית (12 עד 13 ק"פ), ההמוגלובין רווי כמעט 100% O2; וכאשר PO2 העורקי הוא 60 מ"מ כספית (8 kPa), הרוויה ב- O2 עדיין גבוהה עד 90%.
הריאות אלה הם התנאים השוררים (לחץ בין 60 ל- 100 מ"מ כספית) וזה מאפשר למולקולות ההמוגלובין הקיימות באריתרוציטים להטעין חמצן.
צורת sigmoid זו השואבת את עקומת האוקסיממוגלובין מבטיחה כי חלבון זה יתנהג כמעבד ריאות מעולה, טרנספורטר יעיל מאוד בדם עורקי ותורם O2 מצוין ברקמות, ביחס לקצב חילוף החומרים המקומי. כלומר לפי דרישה.
הפניות
- פוקס, SI (2006). מהדורה ט 'של הפיזיולוגיה האנושית (עמ' 501-502). עיתונות מקגרו-היל, ניו יורק, ארה"ב.
- מוריי, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). הביוכימיה המאוירת של הרפר. מקגרו-היל.
- ראון, ג'יי.די (1998). ביוכימיה (1989). ברלינגטון, קרוליינה הצפונית: הוצאת ניל פטרסון (ג) נ 'לליוטי, ח"כ רפטופולו, א. טרזיס, א. פאנאגיוטופולוס, SP פרלפס, א. מנסי-זופה, ג'. כימ. סוס. דלטון טרנס, 1327.
- רוברט מ 'ברן, מתיו נ. לוי. (2001) פיזיולוגיה. (Ed. 3) Ediciones Harcourt, SA
- ווסט, ג'יי.בי (1991). הבסיס הפיזיולוגי של העיסוק הרפואי. וויליאמס ווילקינס