Oxidoreductases הם חלבונים עם פעילות אנזימטית אחראי חמצון Catalyzing - תגובות הפחתה, למשל, תגובות הייתה מעורבות הסרת אטום מימן או אלקטרוני המצעים שעליו הם פועלים.
התגובות המזרזות על ידי אנזימים אלו, כפי ששמן מעיד, הן תגובות להפחתת חמצון, כלומר תגובות בהן מולקולה אחת תורמת אלקטרונים או אטומי מימן ואחרת מקבלת אותם, ומשנה את מצבי החמצון שלהם.
שרטוט גרפי של התגובה של oxidoreductase מסוג EC 1.2.1.40 (מקור: akane700 דרך Wikimedia Commons)
דוגמה לאנזימי אוקסדורדוקטאז הנפוצים מאוד באופיים היא של dehydrogenases ואוקסידזות. ניתן להזכיר את האנזים האלכוהול dehydrogenase, המזרז את התייבשות האתנול לייצור אצטאלדהיד באופן תלוי NAD + או התגובה ההפוכה, לייצור אתנול במהלך תסיסה אלכוהולית המתבצעת על ידי כמה שמרים חשובים מסחריים.
האנזימים של שרשרת ההובלה האלקטרונית בתאים אירוביים הם אוקסדורקטוקסות האחראיות לשאיבת פרוטונים, וזו הסיבה שהם מייצרים את המדרג האלקטרוכימי דרך הממברנה המיטוכונדריה הפנימית המאפשרת לקדם את הסינתזה של ATP.
מאפיינים כלליים
אנזימי אוקסידורדוקטאז הם אנזימים המזרזים את חמצון של תרכובת אחת ואת ההפחתה הנוספת של אחרת.
אלה בדרך כלל דורשים נוכחות של סוגים שונים של קואנזימים לצורך פעולתם. קואנזימים ממלאים את הפונקציה של תרומה או קבלה של אלקטרונים ואטומי מימן שהאוקסדורדוקטים מוסיפים או מורידים למצעים שלהם.
קואנזימים אלה יכולים להיות צמד NAD + / NADH או זוג FAD / FADH2. במערכות מטבוליות אירוביות רבות, אלקטרונים ואטומי מימן אלה מועברים בסופו של דבר מהקואנזימים המעורבים לחמצן.
מדובר באנזימים עם "חוסר" ספציפיות של מצע בולט, מה שמאפשר להם לזרז תגובות מקושרות בין סוגים שונים של פולימרים, בין אם הם חלבונים או פחמימות.
מִיוּן
פעמים רבות, המינוח והסיווג של אנזימים אלה מבוסס הן על המצע העיקרי בו הן משתמשות והן על סוג הקואנזים שהם זקוקים לו כדי לתפקד.
על פי המלצות ועדת הננומקלטורה של האיחוד הבינלאומי לביוכימיה וביולוגיה מולקולרית (NC-IUBMB), אנזימים אלה שייכים לסוג EC 1 וכוללים פחות או יותר 23 סוגים שונים (EC1.1-EC1.23), שהם :
- EC 1.1: הפועלים בקבוצות CH-OH של התורמים.
- EC 1.2: הפועלים על קבוצת האלדהיד או קבוצת האוקסו של התורמים.
- EC 1.3: הפועלים בקבוצות ה- CH-CH של התורמים.
- EC 1.4: הפועלים בקבוצות CH-NH2 של התורמים.
- EC 1.5: הפועלים בקבוצות CH-NH של התורמים.
- EC 1.6: הפועלים ב- NADH או ב- NADPH.
- EC 1.7: הפועלים על תרכובות חנקן אחרות כתורמים.
- EC 1.8: הפועלים על קבוצות הגופרית של התורמים.
- EC 1.9: הפועלים בקבוצות ההם של התורמים.
- EC 1.10: הפועלים על תורמים כמו דיפנולים וחומרים קשורים אחרים.
- EC 1.11: הפועלים על חמצן כמקבל.
- EC 1.12: הפועלים על מימן כתורם.
- EC 1.13: הפועלים על תורמים פשוטים עם שילוב חמצן מולקולרי (חמצן).
- EC 1.14: הפועלים על תורמים "מזווגים", תוך שילוב או הפחתה של חמצן מולקולרי.
- EC 1.15: הפועלים על superoxides כמקבלים.
- EC 1.16: המחמצנים יוני מתכת.
- EC 1.17: הפועלים בקבוצות CH או CH2.
- EC 1.18: הפועלים על חלבונים המכילים ברזל וסובלים כתורמים.
- EC 1.19: הפועלים על רקע מופחת של פלדוקוקסין כתורם.
- EC 1.20: הפועלים על תורמים כמו זרחן וארסן.
- EC 1.21: הפועלים בתגובה XH + YH = XY.
- EC 1.22: הפועלים על הלוגן של התורמים.
- EC 1.23: המקטינים קבוצות COC כמקבלים.
- EC 1.97: ממצאים חמצון אחרים.
כל אחת מקטגוריות אלה כוללת בנוסף תת-קבוצות בהן אנזימים מופרדים בהתאם להעדפת המצע.
לדוגמה, בתוך קבוצת האוקסדורדוקטים הפועלים על קבוצות CH-OH של התורמים שלהם, יש כאלה שמעדיפים את NAD + או NADP + כקולטנים, בעוד שאחרים משתמשים בציטוכרומים, חמצן, גופרית וכו '.
מִבְנֶה
מכיוון שקבוצת אוקסידדוקטזות היא מגוונת ביותר, קביעת מאפיין מבני מוגדר קשה למדי. מבנהו לא רק משתנה מאנזים לאנזים, אלא גם בין מינים או קבוצת יצורים חיים ואפילו מתא לתא ברקמות שונות.
מודל ביו-אינפורמטי של מבנה האנזים החמצוני (מקור: ג'ווהאר סוומינתן וצוות MSD במכון הביואינפורמטיקה האירופי באמצעות ויקימדיה.)
האנזים pyruvate dehydrogenase, למשל, הוא קומפלקס המורכב משלוש תת-יחידות קטליטיות מקושרות ברצף המכונה תת-היחידה E1 (פירובאט דה-הידרוגנז), תת-יחידת E2 (דיהידרוליפואמיד אצטיל-טראנספרז), ותת-יחידת E3 (דיהידרוליפו-דיאיד-הידראז).
כל אחת מיחידות המשנה הללו, בתורן, יכולה להיות מורכבת ביותר ממונומר חלבון אחד מאותו סוג או מסוגים שונים, כלומר הם יכולים להיות הומודימריים (אלה עם שני מונומרים שווים בלבד), הטרוטרימיים (אלה עם שלושה מונומרים) שונה) וכן הלאה.
עם זאת, הם בדרך כלל אנזימים המורכבים מסיבובי אלפא ויריעות מקופלות β המסודרות בדרכים שונות, עם אינטראקציות ספציפיות תוך-מולקולריות מסוגים שונים.
מאפיינים
אנזימי אוקסידורדוקטאז מזרזים תגובות להפחתת חמצון כמעט בכל התאים של כל היצורים החיים בביוספרה. תגובות אלה בדרך כלל הפיכות, בהן משתנה מצב החמצון של אטום אחד או יותר בתוך אותה מולקולה.
בדרך כלל Oxidoreductases זקוק לשני מצעים, אחד המשמש כתורם מימן או אלקטרונים (המחומצן) ואחר שמשמש כמקבל מימן או אלקטרונים (המופחת).
אנזימים אלה חשובים ביותר לתהליכים ביולוגיים רבים בסוגים שונים של תאים ואורגניזמים.
הם עובדים, למשל, בסינתזה של מלנין (פיגמנט הנוצר בתאי העור של בני האדם), ביצירת והשפלת ליגנין (תרכובת מבנית של תאי צמחים), בקיפול חלבון וכו '.
הם משמשים באופן תעשייתי לשינוי המרקם של כמה מאכלים ודוגמאות לכך הם פרוקסידאזים, אוקסידאזים גלוקוזיים ואחרים.
יתרה מזאת, האנזימים הבולטים בקבוצה זו הם אלו שמשתתפים כטרנספורטים אלקטרוניים בשרשראות ההובלה של הממברנה המיטוכונדריה, כלורופלסטים וממברנת הפלזמה הפנימית של חיידקים, שם הם חלבוני טרנסממברנה.
דוגמאות לאוקסידוקרטוקסיות
ישנן מאות דוגמאות לאנזימים מחמצנים בטבע ובתעשייה. לאנזימים אלו, כפי שנדון, יש תפקידים בעלי חשיבות עליונה לתפקוד התא ולכן, לכל החיים, כשלעצמם.
האוקסדורקטוקסים לא כוללים רק את האנזימים פרוקסידאזים, לקים, גלוקוז אוקסידאז או אלכוהול דה-הידרוגנזים; הם גם משלבים קומפלקסים חשובים כמו האנזים גליצראלדהיד 3-פוספט dehydrogenase או מתחם pyruvate dehydrogenase וכו ', החיוניים מנקודת המבט של קטבוליזם גלוקוז.
זה כולל גם את כל האנזימים של קומפלקס הובלת האלקטרונים בממברנה הפנימית של המיטוכונדריה או בקרום הפנימי של חיידקים, בדומה לחלק מהאנזימים שנמצאים בכלורופלסטים של אורגניזמים צמחיים.
פרוקסידזות
פרוקסידזות הם אנזימים מגוונים מאוד ומשתמשים במי חמצן כמקבל אלקטרונים כדי לזרז את חמצון מגוון רחב של מצעים, כולל פנולים, אמין או תיולים, בין היתר. בתגובותיהם הם מפחיתים מי חמצן לייצור מים.
הם חשובים מאוד מנקודת מבט תעשייתית, כאשר הפרוקסידז של חזרת הוא החשוב ביותר והנחקר ביותר מכולם.
מבחינה ביולוגית, פרוקסידזות חשובות להסרת תרכובות חמצן תגוביות העלולות לגרום נזק משמעותי לתאים.
הפניות
- אנציקלופדיה בריטניקה. (2019). הוחזר ב -26 בדצמבר 2019 מ- www.britannica.com
- Ercili-Cura, D., Huppertz, T., and Kelly, AL (2015). שינוי אנזימטי במרקם של מוצרי חלב. בשינוי מרקם מזון (עמ '71-97). הוצאת וודהד.
- Mathews, CK, Van Holde, KE, & Ahern, KG (2000). בִּיוֹכִימִיָה. לְהוֹסִיף. ווסלי לונגמן, סן פרנסיסקו.
- נלסון, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). עקרונות הלינגר של הביוכימיה. מקמילן.
- ועדת המינוקים של האיחוד הבינלאומי לביוכימיה וביולוגיה מולקולרית (NC-IUBMB). (2019). נשלח מ- www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
- Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W., and Jordan, F. (2014). מתחמי הפירובאט דהידרוגנאז: פונקציה ומבנה מבוסס מבנה. כתב העת לכימיה ביולוגית, 289 (24), 16615-16623.