Ovalbumin הוא החלבון הנפוץ ביותר ביצים "ברורות" של ציפור. זה שייך למשפחת החלבונים המכונים "סרפין" או "מעכב פרוטאז סרין", שהם קבוצה מגוונת ביותר של חלבונים אוקריוטיים (כולל יותר מ- 300 חלבונים הומולוגיים).
זה היה אחד החלבונים הראשונים שבודדו בטוהר רב, ובזכות השפע המפתיע במבני הרבייה של ציפורים הוא משמש לרוב כ"מודל "בהכנת" סטנדרטים "לחקר המבנה, התכונות, סינתזה והפרשת חלבונים רבים.
מבנה מולקולרי של אובליבומין (מקור: ג'ווהאר סוומינתן וצוות MSD במכון הביואינפורמטיקה האירופי באמצעות ויקימדיה Commons)
במונחים אחוזיים, האובאלבומין מהווה בין 60 ל- 65% מכלל החלבון של חלבון ביצה, אך בניגוד לשאר בני משפחת חלבון הסרפין, אין לו פעילות כמעכב פרוטאז.
לבן של ביצי עוף יש גם חלבונים אחרים:
- Ovotransferrin, המכונה גם קונאלבומין, המייצג 13% מתכולת החלבון של הלבן
- Ovomucoid, גליקופרוטאין שמהווה 11% מסך הכל
- Ovomucin, עוד גליקופרוטאין מוגבר המייצג 3.5%
- ליזוזימים או מורמידאז, המהווים גם 3.5% מסך החלבון של הלבן
- גלובולינים המייצגים 4%
הסינתזה של האובאלבומין מתרחשת מתערובת של פפטידים ביניים במהלך מעבר הביצה דרך הביוץ של ציפורים ויש דיווחים כי התמלול של הגנים המעורבים מתרחש רק בתגובה לנוכחות אסטרוגן, הורמון מין.
מִבְנֶה
Ovalbumin הוא פוספוגליקופרוטאין מונומרי, עם משקל מולקולרי של כ 45 kDa ונקודה איזואלקטרית קרוב ל -4.5. במבנהו, אם כן, ישנם אתרים רבים לזרחן ולגליקוזילציה, שהם שינויים נפוצים מאוד לאחר התרגום בחלבונים.
חלבון זה מקודד על ידי גן של 7,700 זוגות בסיס, המאופיין בנוכחותם של 8 אקסונים שזורים ב -7 אינטרונים, כך שעל פי החשד המסנג'ר שלו עבר שינויים מרובים לאחר התמלול בכדי להניב את החלבון הבוגר.
לאובאלבומין מביצי עוף יש 386 שאריות חומצות אמיניות והוכח כי הצורה הטהורה של חלבון זה מורכבת משלוש תת-סוגים המכונים A1, A2 ו- A3, המאופיינים בכך שהם מכילים שתי קבוצות פוספט בהתאמה.
לגבי המבנה השלישוני, רצף חומצות האמינו של האובאלבומין מגלה נוכחות של 6 שאריות ציסטאין, שביניהן נוצרים ארבעה גשרים דיסולפידים. יתרה מזאת, כמה מחקרים מבניים הראו כי הקצה N-terminal של חלבון זה הוא אצטילציה.
S-
כאשר מאחסנים את הביציות, מבנה האובאלבומין משתנה ויוצר את מה שמוכר בספרות S-ovalbumin, שהוא צורה יציבה יותר כנגד חום ואשר נוצר עקב מנגנוני חילוף בין דיסולפידים לסולפידרולים.
בנוסף לטמפרטורת האחסון, "צורה" זו של אובליבומין נוצרת גם תלויה בחומציות הפנימיות של הביצים, אשר ניתן לצפות בכל סוג של חלבון בטבע.
אם כן, מיוחס S-ovalbumin לתגובות רגישות-יתר של כמה אנשים שסובלות לאחר בליעת ביציות.
מאפיינים
למרות העובדה כי האובאלבומין שייכת למשפחת חלבונים המאופיינת בפעילותם כמעכבי פרוטאז, אין לה פעילות מעכבת ותפקודה לא הובהר במלואו.
עם זאת, הועלתה השערה כי תפקיד פוטנציאלי של אנזים זה הוא הובלה ואחסון של יוני מתכת לעובר וממנו. מחברים אחרים הציעו שהוא יתפקד גם כמקור תזונתי לעובר במהלך צמיחתו.
מנקודת מבט ניסויית, אובאלבומין מייצג את אחד מחלבוני ה"מודל "העיקריים עבור מערכות לימוד מבניות, פונקציונליות, סינתזה והפרשת חלבון, וזו הייתה הסיבה שחשובה מאוד להתקדמות בעניינים מדעיים.
פונקציות לתעשיית המזון
בנוסף, מכיוון שמדובר באחד החלבונים השכיחים ביותר בלבן ביצה עוף, זהו חלבון חשוב ביותר לתזונה של בני אדם ובעלי חיים אחרים שאוכלים ביציות של עופות שונים.
בהיבט הקולינרי משתמשים באובאלבומין, כמו גם שאר החלבונים בצבע לבן ביצה, לתכונות הפונקציונליות שלהם, במיוחד ליכולת הקצף, תהליך שבמהלכו מופלגים הפוליפפטידים ויוצרים את הממשק האווירי. / נוזל יציב המאפיין מצב פיזור כאמור.
Denaturation
מכיוון שיש לאובאלבומין מספר רב של קבוצות סולפידריל, זהו חלבון מגיב למדי ונטול קלות.
טמפרטורת denaturation של אובליבומין היא בין 84 ל 93 מעלות צלזיוס, 93 הוא זה שמאפיין את צורת S-ovalbumin, שהיא יציבה יותר בטמפרטורות גבוהות יותר. ריאטציה של אובליבומין על ידי חום מביאה להיווצרות ה"ג'לים "הלא-לבנים האופייניים שנראו במהלך בישול הביצים.
ביצים מטוגנות (מקור: WhatamIdoing באמצעות Wikimedia Commons)
PH הוא גם גורם חשוב כאשר בוחנים את denaturation של חלבון זה, כמו גם את סוג וריכוז המלחים. עבור אובליבומין, ה- pH המפלג הוא סביב 6.6.
בתנאי דנאטורציה שונים, למולקולות האובלבומין נטייה גבוהה להצטבר, תהליך שבדרך כלל ניתן להאיץ עם תוספת מלחים והעלאת הטמפרטורה.
היכולת של אובליבומין וחלבונים לבנים אחרים ביצה ליצור מבנים דמויי ג'ל כשהם מחוממים, כמו גם היכולת שלהם להיקשר למולקולות מים ולתפקד כחומרים מתחלבים, הם המקנים להם את המאפיינים התפקודיים החשובים ביותר שלהם וזו הסיבה שהם מנוצלים כל כך במיוחד בתעשיית המזון.
תהליך denaturation של חלבון זה שימש מאוד לחקירת מנגנוני המעבר בין מצבי המוצק לג'ל, כמו גם לחקר ההשפעה שיש לסוגים שונים של מלחים בריכוזים שונים (חוזק יוני) על השלמות. של חלבונים.
הפניות
- האנטינגטון, ג'יי, וסטיין, PE (2001). מבנה ותכונותיו של האובאלבומין. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Denaturation בלתי הפיכה והיווצרות אגרגטים ליניאריים של אובליבומין. הידרוקולואידים מזון, 3 (2), 123-134.
- ניסבט, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). רצף חומצות האמינו המלא של התרנגולת אובליבומין. כתב העת האירופי לביוכימיה, 115 (2), 335-345.
- פיליפס, GO, וויליאמס, הרשות הפלסטינית (עורכים). (2011). ספר לימוד של חלבוני מזון. אלזביאר.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). משפחת האובאלבומין של חלבוני סרפין. מכתבי FEBS, 315 (2), 105-108.
- סנקר, ד.ש, ותיס, ח.וו. (1959). ביוסינתזה של אובליבומין. טבע, 183 (4667), 1057.
- שריף, ח"כ, סאלם, מ., וג'אבד, ק. (2018). מדעי חומרי מזון בענף אבקות ביצים. בתפקיד מדעי החומרים בהנדסת מזון (עמ '505-537). עיתונות אקדמית.
- Weijers, M., Barneveld, PA, כהן סטיוארט, MA, & Visschers, RW (2003). Denaturation הנגרם על ידי חום וצבירה של ovalbumin ב pH ניטראלי המתואר על ידי קינטיקה בלתי הפיכה מסדר ראשון. מדע החלבונים: פרסום של אגודת החלבונים, 12 (12), 2693–2703.