Maltase , הידוע גם בשם α-glucosidase, חומצת maltase, invertase גלוקוז, glucosidosucrasa, α-glucosidase ליזוזומלית או maltase-glucoamylase הוא האנזים האחראי על הידרוליזה של מלטוז בתאי האפיתל במעיים במהלך השלבים הסופיים של מערכת עיכול של עמילן.
זה שייך לקבוצה של הידרולזות, במיוחד לתת-המשנה של הגליקוזידאזים, המסוגלים לשבור את הקשרים α-גלוקוזידים בין שאריות גלוקוז (EC. 3.2.1.20). קטגוריה זו מקבצת כמה אנזימים שהספציפיות שלהם מכוונת לטיפול-אקסו-הידרוליזה של גליקוזידים סופניים הקשורים לקשרי α-1,4.
תגובה מנותזת מלטז. משמאל מולקולת מלטוזה ומשמאל שתי מולקולות הגלוקוזה הנובעות מהידרוליזה (מקור: Dapantazis .jpg באמצעות Wikimedia Commons)
ישנם מלטאזים המסוגלים לבצע הידרוליזה של פוליסכרידים, אך בקצב איטי בהרבה. באופן כללי, לאחר פעולת המלטז, משוחררים שאריות α-D-גלוקוז, עם זאת אנזימים מאותה תת-סוג יכולים לגרום להידרוז ß-גלוקנים, ובכך לשחרר שאריות β-D-גלוקוז.
קיומם של אנזימי מלטאז הוכח בתחילה בשנת 1880 וכעת ידוע שהוא לא רק נמצא ביונקים, אלא גם במיקרואורגניזמים כמו שמרים וחיידקים, כמו גם בצמחים ודגנים גבוהים יותר.
דוגמה לחשיבות פעילותם של אנזימים אלו קשורה ל- Saccharomyces cerevisiae, המיקרואורגניזם האחראי לייצור בירה ולחם, המסוגל להשמיד את המלטוז והמלטוטריוז בזכות העובדה שיש בו אנזימי מלטוז, שמוצריהם עוברים חילוף חומרים למוצרים. תסיסה אופיינית לאורגניזם זה.
מאפיינים
אצל יונקים
Maltase הוא חלבון אמפיפתי הקשור לקרום של תאי מברשת מעיים. ידוע גם איזוזמה המכונה חומצה מלטז, שנמצאת בליזוזומים ומסוגלת להידרז סוגים שונים של קשרים גליקוזידיים על מצעים שונים ולא רק על מלטוז וקשרים α-1,4. שני האנזימים חולקים מאפיינים מבניים רבים.
האנזים הליזוזומלי ארוך כ- 952 חומצות אמינו ומעובד לאחר התרגום על ידי גליקוזילציה והסרת פפטידים ב- N- ו- C-terminini.
מחקרים שנערכו עם האנזים ממעי של חולדות וחזירים קובעים כי אצל בעלי חיים אלה האנזים מורכב משתי יחידות שונות השונות זו מזו מבחינת תכונות פיזיות מסוימות. שתי יחידות משנה אלה נובעות מאותו מבשר פוליפפטידים שנסקר פרוטאוליטית.
בניגוד לחזירים וחולדות, לאנזים שבבני אדם אין שתי יחידות משנה, אך הוא משקל מולקולרי יחיד, בעל גליקוזילציה גבוהה (על ידי N- ו- O-glycosylation).
בשמרים
מלטאז שמרים, המקודד על ידי הגן MAL62, שוקל 68 kDa והוא חלבון ציטופלסמי שקיים כמונומר ומ hydrolyses קשת רחבה של α- גלוקוזידים.
בשמרים ישנם חמישה איזינוזימים המקודדים באזורים הטלומריים של חמישה כרומוזומים שונים. כל לוקוס המקודד של הגן MAL מכיל גם קומפלקס גנים של כל הגנים המעורבים במטבוליזם של מלטוז, כולל פרמוזה וחלבונים רגולטוריים, כאילו מדובר באופרון.
בצמחים
הוכח כי האנזים המצוי בצמחים רגיש לטמפרטורות מעל 50 מעלות צלזיוס וכי מלטז מופיע בכמויות גדולות בדגני בוקר מונבטים ולא מונבטים.
יתר על כן, במהלך השפלה של עמילן, אנזים זה ספציפי למלטוז, מכיוון שהוא אינו פועל על אוליגוסכרידים אחרים, אך הוא תמיד מסתיים ביצירת גלוקוזה.
סִינתֶזָה
אצל יונקים
מלטאז מעיים אנושי מסונתז כשרשרת פוליפפטיד יחידה. פחמימות עשירות בשאריות מנוז מתווספות יחד לתרגום על ידי גליקוזילציה, מה שנראה שמגן על הרצף מפני השפלה פרוטאוליטית.
מחקרים שנערכו על הביוגנזה של אנזים זה קובעים שהוא מורכב כמולקולה בעלת משקל מולקולרי גבוה במצב "כבול ממברנה" של הרטיקול האנדופלמטי, וכי לאחר מכן הוא מעובד על ידי אנזימים של לבלב ו"גליקוזילציה מחדש "ב- מתחם גולגי.
בשמרים
בשמרים ישנם חמישה איזינוזימים המקודדים באזורים הטלומריים של חמישה כרומוזומים שונים. כל לוקוס המקודד של הגן MAL מכיל גם קומפלקס גנים של כל הגנים המעורבים במטבוליזם של מלטוז, כולל פרוטאז וחלבונים רגולטוריים.
בחיידקים
מערכת חילוף החומרים של מלטוז בחיידקים, כמו E. coli, דומה מאוד למערכת הלקטוז, במיוחד בארגון הגנטי של האופרון האחראי על סינתזה של חלבונים רגולטוריים, טרנספורמטורים ואנזים על המצע (מלטאזים) ).
מאפיינים
ברוב האורגניזמים בהם התגלתה נוכחות של אנזימים כמו מלטז, אנזים זה ממלא את אותו תפקיד: השפלה של דיסכרידים כמו מלטוז על מנת להשיג מוצרי פחמימות מסיסים שמטבוליזם קל יותר.
במעי היונקים, מלטז ממלא תפקיד מפתח בשלבים הסופיים של השפלה עמילנית. ליקויים באנזים זה נראים בדרך כלל במצבים כמו גליקוגנוזה מסוג II, הקשורה לאחסון הגליקוגן.
בחיידקים ושמרים, התגובות המנותזות על ידי אנזימים מסוג זה מייצגות מקור אנרגיה חשוב בצורת גלוקוזה שנכנסת למסלול הגליקוליטי, למטרות תסיסה או לא.
בצמחים, מלטאז, יחד עם עמילאזים, משתתף בהידרדרות האנדוספרם בזרעים "הנרדמים", ומופעלים על ידי גיבברלינים, הורמונים המווסתים צמיחת צמחים, כתנאי הכרחי לנביטה.
בנוסף, לצמחים רבים המייצרים עמילן חולף במהלך היום יש מלטאזים ספציפיים התורמים להשפלת חומרי הביניים במטבוליזם שלהם בלילה, וכלורופלסטים התגלו כאתרי האחסון העיקריים של המלטוז באורגניזמים אלה.
הפניות
- Auricchio, F., Bruni, CB, and Sica, V. (1968). טיהור נוסף ואפיון חומצה א-גלוקוזידאז. כתב העת הביוכימי, 108, 161-167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). ביוסינתזה של חלבוני המעי הגס. כתב העת הביוכימי, 210, 389–393.
- דייויס, וושינגטון (1916). III. התפלגות המלטז בצמחים. תפקודו של מלטז בהידרדרות העמילן והשפעתו על פעילות העמילוקלסטית של חומרים צמחיים. ביומן ביוכימי, 10 (1), 31-48.
- מופרז. פורטל משאבי ביואינפורמטיקה. (ד '). נשלח מ- enzym.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP, and Sharkey, TD (2005). אורכי יום והשפעות צירקדיות על השפלה של עמילן ומטבוליזם של maltose. פיזיולוגיה של הצמח, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). מבנה, ביוסינתזה וגליקוזילציה של המעיים הקטנים של האדם. כתב העת לכימיה ביולוגית, 263 (36), 19709-19717.
- Needleman, R. (1991). בקרה על סינתזת מלטז בשמרים. מיקרוביולוגיה מולקולרית, 5 (9), 2079–2084.
- ועדת המינוקים של האיחוד הבינלאומי לביוכימיה וביולוגיה מולקולרית (NC-IUBMB). (2019). נשלח מ- qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., … Ploeg, V. der. (אלף תשע מאות תשעים וחמש). גליקוגנוזיס סוג II (מחסור במלטז חומצה). שריר ועצב, 3, 61-69.
- סימפסון, ג 'וניילור, ג'יי (1962). מחקרי רדום בזרע של אוונה פתואה. כתב העת הקנדי לבוטניקה, 40 (13), 1659–1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., and Danielsen, M. (1982). מבנה וחזירים אמפפיליים במעיים מיקרו-וילוס מלטאז / גלוקואמילאז ומבנה ומפרט. כתב העת האירופי לביוכימיה, 126, 559-568.