Tropomyosin הוא אחד משלושה חלבונים המהווים חלק של החוטים הדקים של במיופיברילים של תאי השריר של שרירי שלד המפוספסים של חוליות וכמה תאים חסרי חוליות שרירות.
זה קשור בעיקר לחוטי אקטין במיוביברילים של שרירים, אך ישנם דיווחים המצביעים על כך שלמרות שבמידה פחותה, זה יכול להיות קשור גם לחוטי אקטין בציטוס שלד שאינו שריר.
מודל אטומי של טרופומיוצין (מקור: Spid ~ commonswiki הניח (מבוסס על טענות בזכויות יוצרים). באמצעות ויקימדיה Commons)
זה היה מבודד והתגבש לראשונה בין 1946 ל -1948, תוך שימוש בפרוטוקולים הדומים לאלה ששימשו שנים קודם לכן להשגת אקטין ומיוזין, שני החלבונים השכיחים ביותר במצעירים.
בתאי שרירי השלד, טרופומיוזין מהווה, יחד עם טרופונין, צמד חלבון רגולטורי הפועל כ"חיישן "של סידן, מאחר והקשר המעכב שלו עם סיבי אקטין מתהפך לאחר כריכה ליוני סידן הם נכנסים לתא בתגובה לגירויים עצביים שמכוונים התכווצות.
מאפיינים
בתאי חוליות, טרופומיוזין נמצא תמיד כחלק מהחוטים הדקים במיופיברילים של השרירים, הן בשריר השלד והן בשריר החלק, שם הוא ממלא תפקידים רגולטוריים.
מדענים תיארו את הטרופומיוזין כחלבון א-סימטרי, יציב למדי כנגד חום (תרמוסטטי), אשר נראה כי הפולימרציה שלו תלויה בריכוז היוני של המדיום בו הוא נמצא.
הוא שייך למשפחה גדולה ומורכבת של חלבונים סיביים וסליים המופצים באופן נרחב בקרב אאוקריוטים. אצל בעלי חוליות, טרופומיוזינים מסווגים לשתי קבוצות גדולות:
אלה עם משקל מולקולרי גבוה (בין 284-281 חומצות אמינו).
- אלה בעלי משקל מולקולרי נמוך (בין 245-251 חומצות אמינו).
בכל האיזופורמים, כאשר נבדקים בנפרד, יש מספר שאריות של חומצות אמינו שהוא מכפיל של 40. ישנן השערות כי כל אחד מה"אשכולות "הללו של חומצות אמינו מקיים אינטראקציה עם מונומר G-actin כאשר שני החלבונים מורכבים. בחוטים הדקים.
יונקים מכילים לפחות 20 isoforms שונים של טרופומיוזין, המקודדים על ידי ארבעה גנים המתבטאים באמצעות מקדמים אלטרנטיביים ומוצריהם (mRNA) מעובדים על ידי שחבור אלטרנטיבי ("שחבור").
לחלק מהאיזפורמים הללו יש ביטוי דיפרנציאלי. רבים הם רקמתיים וספציפיים לבמה, כפי שחלקם נמצאים ברקמות שרירים ספציפיות וייתכן כי הם באים לידי ביטוי רק בזמן מסוים בהתפתחות.
מִבְנֶה
טרופומיוזין הוא חלבון דימר, המורכב משני מסבכי אלפא פוליפפטיד מפותלים, של פחות או יותר 284 שאריות חומצות אמיניות כל אחת, עם משקל מולקולרי קרוב ל -70 kDa ואורך של יותר מ- 400 ננומטר.
מכיוון שיכולים להיות איזו-פורמולות מרובות, המבנה שלהם יכול להיות מורכב משתי מולקולות זהות או שתיים, ובכך ליצור חלבון הומודימר או הטרודימר, בהתאמה. אלה נבדלים זה מזה ב"חוזק "שבעזרתו הם נקשרים לחוטי אקטין.
מולקולות טרופומיוזין, גם הן בצורת נימה, ממוקמות באזורי "החריץ" הקיימים בין שרשראות הפולימר G-actin המרכיבות את גדילי ה- F- אקטין של חוטים עדינים. חלק מהכותבים מתארים את הקשר שלהם כ"השלמה של צורה "בין שני החלבונים.
רצף של חלבון זה נתפס כ"מחרוזת "של הפטפפטידים חוזרים (7 חומצות אמינו), אשר מאפייניהם האישיים ותכונותיהם מקדמים את האריזה היציבה של שני הסלילים המרכיבים את מבנהם, וביניהם נוצרים אתרי הכריכה. עבור אקטין.
האיחוד בין סיבי טרופומיוזין לסיבי אקטין מתרחש בעיקר באמצעות אינטראקציות אלקטרוסטטיות.
הקצה הטרמינוזיני N- מסופי נשמר מאוד בקרב איזופורמים שונים של השרירים. עד כדי כך, שמונה מתשעת המשקעים הראשונים זהים מאדם לתסיסנית (זבוב הפירות), ו -18 מתוך 20 השקעים הראשונים N- סופניים נשמרים בכל בעלי החוליות.
מאפיינים
טרופומיוזין וטרופונין, כפי שנדונו בעבר, מהווים את הצמד הרגולטורי של התכווצות השרירים של סיבי השלד והלב בחוליות וחלק מחסרי החוליות.
טרופונין הוא קומפלקס חלבון המורכב משלוש יחידות משנה, אחת המגיבה לסידן ונקשרת אליו, אחרת הנקשרת לטרופומיוזין, ואחרת הנקשרת לחוטי אקטין F.
כל מולקולת טרופומיוזין קשורה לקומפלקס טרופונין המסדיר את תנועותיו של הראשון.
כאשר השריר רגוע, טרופומיוזין נמצא בטופולוגיה מיוחדת החוסמת אתרים הקשורים למיוזין באקטין, ומונעים התכווצות.
כאשר סיבי השריר מעוררים כראוי, ריכוז הסידן התוך-תאיים עולה, וגורם לשינוי קונפורמטיבי בטרופונין הקשור לטרופומיוזין.
השינוי הקונפורציוני בטרופונין גורם גם לשינוי קונפורמציה בטרופומיוזין, מה שמביא ל"שחרור "של אתרי הכריכה אקט-מיוזין ומאפשר התכווצות של המופיברילים.
בתאים שאינם שרירים בהם הוא נמצא, טרופומיוזין ממלא ככל הנראה תפקודים מבניים או בוויסות מורפולוגיה של תאים וניידות.
טרופומיוזין כאלרגן
טרופומיוזין זוהה כאחד מחלבוני השרירים האלרגניים הנפוצים ביותר במקרים של תגובות אלרגיות הנגרמות כתוצאה ממזונות ממקור חי.
הוא קיים בתאי שרירים ולא שרירים, גם בעלי חוליות וחוליות חסרי חוליות. מחקרים שונים מגלים שתגובות אלרגיות הנגרמות על ידי סרטנים כמו שרימפס, סרטנים ולובסטרים הן תוצאה של "גילוי" האפיטופים שלהם באמצעות אימונוגלובולינים בסרום של חולים אלרגיים רגישים יתר.
חלבון זה נחשב להתנהג כאלרגן צולב-תגובתי, שכן חולים האלרגיים לשרימפס, למשל, הם אלרגיים גם לסרטנים אחרים ורכיכות שיש להם חלבון עם מאפיינים דומים.
הפניות
- Ayuso, GRR, and Lehrer, SB (1999). טרופומיוזין: פאן-אלרגן חסר חוליות. כתב העת הבינלאומי לאלרגיה ואימונולוגיה, 119, 247–258.
- דומינגז, ר '(2011). טרופומיוזין: מבטו של שומר הסף על נימת אקטין נחשף. כתב העת הביופיזי, 100 (4), 797–798.
- Farah, C., and Reinach, F. (1995). קומפלקס הטרופונין ויסות התכווצות שרירים. FASEB, 9, 755–767.
- פיליפס, GN, Fillers, JP, & Cohen, C. (1986). מבנה קריסטל טרופומיוזין ווויסות שרירים. Journal of Molecular Biology, 192, 111–131.
- רוס, מ 'ופאולינה, וו. (2006). היסטולוגיה. טקסט אטלס עם ביולוגיה מולקולרית של תא ותאים (מהדורה חמישית). ליפינקוט וויליאמס ווילקינס.