אפואנזים: מאפיינים, פונקציות ודוגמאות - ביולוגיה - 2025

Apoenzyme הוא חלק החלבון של אנזים, וזו הסיבה שהוא ידוע גם בתור apoprotein. האפואנזים אינו פעיל, כלומר הוא אינו יכול לבצע את תפקידו בביצוע תגובה ביוכימית מסוימת, והוא אינו שלם עד שהוא נקשר למולקולות אחרות הידועות בשם קופקטורים.

החלק החלבוני (אפואנזים) יחד עם קופקטור יוצרים אנזים שלם (הולואנזים). אנזימים הם חלבונים שיכולים להגביר את המהירות של תהליכים ביוכימיים. אנזימים מסוימים זקוקים לקופקטורים שלהם כדי לבצע קטליזה, ואילו אחרים אינם עושים זאת.

תכונות עיקריות

הם מבני חלבון

אפואנזימים תואמים את החלק החלבוני באנזים, שהם מולקולות שתפקידן לפעול כזרזים לתגובות כימיות מסוימות בגוף.

הם חלק מהאנזימים המצומדים

אנזימים שאינם זקוקים לקופקטורים ידועים כפשוטים, כגון פפסין, טריפסין ואורזיס. במקום זאת, אנזימים הדורשים קופקטור מסוים מכונים אנזימים מצומדים. אלה מורכבים משני מרכיבים עיקריים: הקופקטור, שהוא המבנה הלא חלבוני; והאפנוזים, מבנה החלבון.

הקופקטור יכול להיות תרכובת אורגנית (למשל, ויטמין) או תרכובת אורגנית (למשל, יון מתכתי). הקופקטור האורגני יכול להיות קו-אנזים או קבוצה תותבת. קו אנזים הוא קופקטור הקשור באופן רופף לאנזים ולכן ניתן להשתחרר בקלות מהאתר הפעיל של האנזים.

הם מודים במגוון של קופקטורים

ישנם הרבה קופקטורים הנקשרים לאפנוזים לייצור הולואנזים. קואנזימים נפוצים הם NAD +, FAD, קו אנזים A, ויטמין B, וויטמין C. יוני מתכת נפוצים הנקשרים עם אפואנזימים הם, בין השאר, ברזל, נחושת, סידן, אבץ ומגנזיום.

הקופקטורים נקשרים בחוזקה או ברפיון עם האפנזים כדי להמיר את האפנזים להולנזים. לאחר הוצאת הקופקטור מהולונזים הוא ממיר חזרה לאפואנזים, שאינו פעיל ולא שלם.

פונקציות אפואנזים

צור הולנוזימים

תפקידם העיקרי של אפואנזימים הוא להצמיח הולואנזים: אפואנזים נקשרים עם קופקטור ומתוך קישור זה נוצר הולואנזים.

להוביל לפעולה קטליטית

קטליזה מתייחסת לתהליך שבאמצעותו ניתן להאיץ כמה תגובות כימיות. הודות לאפנוזימים הולינוזימים הושלמו והם מסוגלים להפעיל את הפעולה הקטליטית שלהם.

דוגמאות

אנחידראז פחמתי

אנחידראז פחמתי הוא אנזים מכריע בתאי בעלי חיים, בתאי צמחים ובסביבה לייצוב ריכוזי הפחמן הדו-חמצני.

ללא אנזים זה, ההמרה של פחמן דו חמצני לביקרבונט - ולהפך - תהיה איטית ביותר, מה שמאפשר כמעט לבצע פעולות חיוניות, כגון פוטוסינתזה בצמחים ונשיפה בזמן הנשימה.

הֵמוֹגלוֹבִּין

המוגלובין הוא חלבון כדורני המופיע בתאי הדם האדומים של בעלי חוליות ובפלזמה של חסרי חוליות רבים, שתפקידם להעביר חמצן ופחמן דו חמצני.

קשירת החמצן והפחמן הדו-חמצני לאנזים מתרחשת באתר המכונה קבוצת ההם, האחראית להעניק לדם לחולי החוליות את צבעו האדום.

המוגלובין גלובלי

ציטוכרום אוקסידאז

ציטוכרום אוקסידאז הוא אנזים שנמצא ברוב התאים. מכיל ברזל ופורפירין.

אנזים מחמצן זה חשוב מאוד לתהליכי ייצור אנרגיה. הוא נמצא בקרום המיטוכונדריאלי בו הוא מזרז את העברת האלקטרונים מציטוכרום לחמצן, מה שמוביל בסופו של דבר להיווצרות מים ו- ATP (מולקולת אנרגיה).

אלכוהול dehydrogenase

אלכוהול dehydrogenase הוא אנזים שנמצא בעיקר בכבד ובבטן. אפואנזים זה מזרז את השלב הראשון במטבוליזם של אלכוהול; כלומר חמצון של אתנול ואלכוהולים אחרים. באופן זה הוא הופך אותם לאצטלדהיד.

שמו מציין את מנגנון הפעולה בתהליך זה: הקידומת "des" פירושה "לא", ו"הידרו "מתייחס לאטום מימן. לפיכך, תפקידו של אלכוהול דה-הידרוגנאז הוא סילוק אטום מימן מהאלכוהול.

פירובאט קינאז

פירובט קינאז הוא האפנזים אשר מזרז את השלב האחרון בתהליך הסלולר של פירוק גלוקוז (גליקוליזה).

תפקידה להאיץ את העברת קבוצת הפוספט מפוספואנולפירובאט לאדנוזין דיפוספט, תוך ייצור מולקולה אחת של פירובט ואחת של ATP.

Pyruvate kinase יש 4 צורות שונות (איזינוזימים) ברקמות השונות של בעלי חיים, אשר לכל אחת מהן יש תכונות קינטיות מסוימות הנחוצות כדי להתאים לדרישות המטבוליות של רקמות אלה.

פירובט קרבוקסילאז

פירובט קרבוקסילאז הוא האנזים המזרז את הקרבוקסילציה; כלומר העברת קבוצת קרבוקסיל למולקולת פירובט ליצירת אוקסאלואצטט.

זה מזרז באופן ספציפי ברקמות שונות, למשל: בכבד ובכליות הוא מאיץ את התגובות הראשוניות לסינתזה של גלוקוזה, ואילו ברקמות שומן ומוח זה מקדם את הסינתזה של ליפידים מפירובאט.

זה מעורב גם בתגובות אחרות המהוות חלק מהביוסינתזה של הפחמימות.

אצטיל קואנזים קרבוקסילאז

אצטיל-CoA קרבוקסילאז הוא אנזים חשוב במטבוליזם של חומצות שומן. זהו חלבון שנמצא גם בבעלי חיים וגם בצמחים, ומציג מספר יחידות משנה המזרזות תגובות שונות.

תפקידה הוא בעיקרון להעביר קבוצת קרבוקסיל לאצטיל-קוא-א-א-לה כדי להמיר אותה למלוניל קו-אנזים A (מלוניל-קוא).

יש לו 2 איזופורמים, הנקראים ACC1 ו- ACC2, הנבדלים זה מזה בתפקודם ובפיזורם ברקמות יונקים.

מונואמין אוקסידאז

מונואמין אוקסידאז הוא אנזים הקיים ברקמות עצב, שם הוא מבצע תפקידים חשובים להפעלה של מועברים עצביים מסוימים, כמו סרוטונין, מלטונין ואפינפרין.

משתתף בתגובות השפלה ביוכימיות של מונואמינים שונים במוח. בתגובות חמצוניות אלו, האנזים משתמש בחמצן בכדי להוציא קבוצת אמינו מהמולקולה ולייצר אלדהיד (או קטון), ואת האמוניה המתאימה.

לקטט דהידרוגנז

לקטט dehydrogenase הוא אנזים שנמצא בתאים של בעלי חיים, צמחים ופרוקריוטים. תפקידו לקדם את ההמרה של הלקט לחומצה פירובית, ולהיפך.

אנזים זה חשוב בנשימה סלולרית שבמהלכה נשבר הגלוקוז, מהמזון, לקבלת אנרגיה מועילה לתאים.

למרות שדה-הידרוגנאז לקטט נמצא בשפע ברקמות, רמות האנזים הזה נמוכות בדם. עם זאת, כאשר קיימת פגיעה או מחלה, מולקולות רבות משתחררות לזרם הדם. לפיכך, לקטט dehydrogenase מהווה אינדיקטור לפציעות ומחלות מסוימות, כמו התקפי לב, אנמיה, סרטן, HIV, בין היתר.

קטלאז

קטלאז נמצא בכל האורגניזמים שחיים בנוכחות חמצן. זהו אנזים שמזרז את התגובה בה מתפרק מי חמצן למים וחמצן. באופן זה הוא מונע הצטברות של תרכובות רעילות.

לפיכך, הוא מסייע בהגנה על איברים ורקמות מפני נזק הנגרם על ידי חמצן, תרכובת המיוצרת ברציפות בתגובות מטבוליות רבות. אצל יונקים הוא נמצא בעיקר בכבד.

הפניות

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). מחקר מקדים על סרום לקטט דהידרוגנז (LDH) - פרוגנוסטי ביולוגי בשד קרצינומה. כתב העת למחקר קליני ואבחון, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). מבנה התחום הביוטיניל של אצטיל-קו-אנזים קרבוקסילאז נקבע על ידי שלב MAD. מבנה, 3 (12), 1407–1419.
3. ברג, ג ', טימוצ'קו, ג', גאטו, ג' ו סטרייר, ל '(2015). ביוכימיה (מהדורה 8). WH פרימן וחברה.
4. באט, א.א., מייקלס, ש. וקיסינג'ר, פ. (2002). הקשר של רמת דה-הידרוגנאז בנסיוב עם זיהומים אופורטוניסטים נבחרים והתקדמות HIV. כתב העת הבינלאומי למחלות זיהומיות, 6 (3), 178–181.
5. פגלר, ג '(1944). פונקציה של אנחידראז פחמן בדם. טבע, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). מבנים ומנגנון של משפחת מונואמין אוקסידאז. מושגים ביו-מולקולריים, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). אנוש pyruvate kinase M2: חלבון רב תפקודי. מדע החלבונים, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). מבנה, מנגנון ווויסות של קרבוקסילאז פירובט. כתב העת הביוכימי, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). איזנוזימים של פירובאט קינאז. עסקאות בחברה ביוכימית, 18, 193-196.
10. סולומון, א., ברג, ל. ומרטין, ד. (2004). ביולוגיה (מהדורה 7) למידת Cengage.
11. Supuran, CT (2016). מבנה ופונקציה של אנתרזות פחמניות. כתב העת הביוכימי, 473 (14), 2023–2032.
12. טיפטון, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). מונואמין אוקסידאזים: וודאות וחוסר וודאות. כימיה רפואית נוכחית, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). יסודות הביוכימיה: החיים ברמה המולקולרית (מהדורה חמישית). וויילי.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). האם לקטט גבוה יותר הוא אינדיקטור לסיכון גרורתי בגידול - מחקר MRS טייס באמצעות Hyperpolarized13C-Pyruvate. רדיולוגיה אקדמית, 21 (2), 223–231.