מבנה רביעוני של חלבונים: מאפיינים - ביולוגיה - 2025

המבנה הרביעון של חלבונים מגדיר את היחסים המרחביים בין כל יחידות משנת פוליפפטיד שלהם הצטרפו כוחות שאינם קוולנטיים. בחלבונים פולימריים, כל אחת משרשראות הפוליפפטיד שמרכיבות אותן נקראות תת יחידות או פרוטומרים.

חלבונים יכולים להיות מורכבים מפרוטומרים אחד (מונומרים), שניים (דימריים), כמה (אוליגומריים), או פרוטומרים רבים (פולימריים). לפרוטומרים אלה יכולים להיות מבנה מולקולרי דומה או שונה מאוד. במקרה הראשון אומרים שהם חלבונים הומוטיפיים ובמקרה השני, הטרוטיפיים.

דוגמא למבנה מרובע של חלבון אנטיגן גרעיני מתפשט. צולם ונערך מתוך: תומאס שייפי.

בסימון מדעי, ביוכימאים משתמשים באותיות יווניות מנויים כדי לתאר את הרכב הפרוטומר של חלבונים. לדוגמה, חלבון הומוטיפי טטרארי נקרא α ₄ , ואילו חלבון טטרי שמורכב משני דימרים ברורים מוגדר α ₂ β ₂ .

מבנה חלבון

חלבונים הם מולקולות מורכבות הנוטלות תצורות תלת ממדיות שונות. תצורות אלה הינן ייחודיות לכל חלבון ומאפשרות להם לבצע פונקציות מאוד ספציפיות. רמות הארגון המבני של חלבונים הן כדלקמן.

מבנה ראשוני

זה מתייחס לרצף בו מסודרות חומצות האמינו השונות בשרשרת הפוליפפטיד. רצף זה ניתן על ידי רצף ה- DNA המקודד את החלבון האמור.

מבנה משני

מרבית החלבונים אינם שרשראות ארוכות של חומצות אמינו מורחבות במלואה, אלא יש אזורים המקופלים באופן קבוע לסלילים או יריעות. קיפול זה מה שמכונה המבנה המשני.

מבנה שלישוני

האזורים המקופלים במבנה המשני יכולים, בתורם, להיות מקופלים ולהרכיב למבנים קומפקטיים יותר. הקפל האחרון הוא זה שמעניק לחלבון את צורתו התלת מימדית.

מבנה מרובע

בחלבונים הנוצרים על ידי יותר מיחידת משנה אחת, המבנים הרביעיים הם מערכות היחסים המרחביות שקיימות בין כל יחידה משנה, המקושרות על ידי קשרים לא קוולנטיים.

מבנים ראשוניים, משניים, שלישיים ורבעוניים של חלבונים, קונפורמציה תלת מימדית. צולם ונערך מתוך: אלחנדרו פורטו.

יציבות מבנה רביעי

המבנה התלת ממדי של חלבונים מתייצב על ידי אינטראקציות חלשות או לא קוולנטיות. בעוד שקשרים או אינטראקציות אלה חלשים בהרבה מקשרים קוולנטיים רגילים, הם רבים וההשפעה המצטברת שלהם חזקה. כאן נסקור כמה מהאינטראקציות הנפוצות ביותר.

אינטראקציות הידרופוביות

יש חומצות אמינו המכילות שרשראות צדדיות הידרופוביות. כאשר לחלבונים יש חומצות אמינו אלה, קיפול המולקולה מסדר שרשראות צדדיות אלה לכיוון פנים החלבון ומגן עליהן מפני מים. אופי שרשראות הצד השונות פירושן שהם תורמים בדרכים שונות להשפעה ההידרופובית.

אינטראקציות של ואן דר וואלס

אינטראקציות אלה מתרחשות כאשר מולקולות או אטומים שאינם מקושרים על ידי קשרים קוולנטיים מתקרבים זה לזה מדי, ובגלל זה האורביטלים האלקטרוניים החיצוניים שלהם מתחילים לחפוף.

באותה עת נוצר כוח דוחה בין האטומים הללו שצומח במהירות רבה ככל שמתקרבים מרכזיהם. אלה מה שמכונה 'כוחות ואן דר וואלס'.

אינטראקציות עם עומס

זהו האינטראקציה האלקטרוסטטית המתרחשת בין זוג חלקיקים טעונים. בחלבונים, סוג זה של אינטראקציה מתרחש, הן בגלל המטען החשמלי נטו של החלבון והן בגלל המטען האינדיבידואלי של היונים הכלולים בתוכו. סוג זה של אינטראקציה נקרא לעיתים גשר מלח.

קשרי מימן

קשר מימן נוצר בין אטום מימן הנקשר באופן קוואליסטי לקבוצת תורמים של קשר מימן לבין זוג אלקטרונים חופשיים השייכים לקבוצת מקבלי הקשר.

קשר מסוג זה הוא חשוב ביותר, מאחר שתכונותיהם של מולקולות רבות, כולל תכונות של מים ומולקולות ביולוגיות, נובעות במידה רבה מכבלי מימן. הוא חולק תכונות של קשרים קוולנטיים (אלקטרונים משותפים) וגם של אינטראקציות לא קוולנטיות (אינטראקציה בין מטען לטעינה).

אינטראקציות דיפול

במולקולות, כולל חלבונים, שאין להן מטען נטו, יכול להיווצר סידור לא אחיד של המטענים הפנימיים שלהן, כאשר האחד קיצוני מעט יותר שלילי מהשני. זה מה שמכונה דיפול.

מצב דיפולרי זה של המולקולה יכול להיות קבוע, אך ניתן גם לגרום לו. ניתן למשוך דיפול ל יונים או לדיפול אחרים. אם הדיפולים הם קבועים, לאינטראקציה יש היקף גדול יותר מזה עם הדיפולולים המושרים.

בנוסף לאינטראקציות הלא קוולנטיות הללו, ישנם חלבונים אוליגומריים שמייצבים את המבנה הרביעי שלהם באמצעות סוג של קשר קוולנטי, הקשר הדיסולפיד. אלה נקבעים בין קבוצות הסולדהידריל של הציסטאינים של פרוטומרים שונים.

קשרי דיסולפיד עוזרים גם לייצב את המבנה המשני של חלבונים, אך במקרה זה, הם מקשרים בין שאריות ציסטיניל בתוך אותו פוליפפטיד (קשרים אינטראפוליפפטיד דיסולפיד).

אינטראקציות בין פרוטומרים

כאמור לעיל, בחלבונים המורכבים ממספר יחידות משנה או פרוטומרים, יחידות משנה אלה יכולות להיות דומות (הומוטיפיות) או שונות (הטרוטיפיות).

אינטראקציות הומוטיפיות

יחידות המשנה המרכיבות חלבון הן שרשראות פוליפפטיד א-סימטריות. עם זאת, באינטראקציות הומוטיפיות, יחידות משנה אלה יכולות להתחבר בדרכים שונות, להשיג סוגים שונים של סימטריה.

הקבוצות האינטראקציות של כל פרוטומר ממוקמות בדרך כלל בתנוחות שונות, וזו הסיבה שנקראות אינטראקציות הטרולוגיות. האינטראקציות ההטרולוגיות בין יחידות המשנה השונות מתרחשות לעתים באופן שכל יחידת משנה מעוותת ביחס לקודמתה, ויכולה להשיג מבנה סלילי.

בפעמים אחרות האינטראקציות מתרחשות באופן כזה שקבוצות מוגדרות של יחידות משנה מסודרות סביב ציר סימטריה אחד או יותר, במה שמכונה סימטריה קבוצתית נקודתית. כאשר ישנם מספר צירי סימטריה, כל יחידת משנה מסתובבת ביחס לשכנתה 360 ° / n (כאשר n מייצג את מספר הצירים).

בין סוגי הסימטריה המתקבלים בדרך זו ניתן למנות, למשל, סליל, מעוקב ואיקוסאהדרלה.

כאשר שתי יחידות משנה עוברות אינטראקציה בין ציר בינארי, כל יחידה מסתובבת 180 מעלות ביחס לשנייה, סביב ציר זה. סימטריה זו מכונה סימטריה C ₂ . בתוכו אתרי האינטראקציה בכל יחידת משנה זהים; במקרה זה, איננו מדברים על אינטראקציה הטרולוגית, אלא על אינטראקציה איזולוגית.

אם להפך, הקשר בין שני מרכיבי הדימר הוא הטרולוגי, אז יתקבל דימר א-סימטרי.

אינטראקציות הטרוטוטיות

יחידות המשנה האינטראקציות בחלבון אינן תמיד בעלות אופי זהה. ישנם חלבונים המורכבים מתריסר תת-יחידות שונות או יותר.

האינטראקציות השומרות על יציבות החלבון זהות לאינטראקציות הומוטיפיות, אך בדרך כלל מתקבלות מולקולות א-סימטריות לחלוטין.

המוגלובין, למשל, הוא tetramer שיש לו שני זוגות שונים של יחידות משנה (α ₂ β ₂ ).

מבנה ריבועי של המוגלובין. צולם ונערך מתוך: בנג'ה-bmm27. שונה על ידי אלחנדרו פורטו. .

הפניות

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). ביוכימיה. מהדורה שלישית. חברת הוצאת בנימין / קאמינגס בע"מ
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). הרופר ביוכימיה. אפלטון ולנגה
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). ביוכימיה. מהדורה 5. WH פרימן וחברה.
4. ג'יי קולמן וק. ח. רוהם (2005). אטלס צבעי ביוכימיה. מהדורה שנייה. תיאמה.
5. להינגר (1978). בִּיוֹכִימִיָה. Ediciones Omega, SA
6. ל 'סטריר (1995). ביוכימיה. WH פרימן וחברה, ניו יורק.