למינה בזלית: מאפיינים, היסטולוגיה ותפקודים - ביולוגיה - 2025

Lamina הבסיס הוא שכבה דקה של חלבונים תאים מטריקס מופרשים על ידי תאי האפיתל. זה נמצא על ידי הפרדת התאים מרקמת האפיתל ומרקמת החיבור הבסיסית. זה גם מפריד בין מספר גדול של תאים אחרים השייכים לרקמות אחרות, כמו שרירים ושומנים.

למינציה הבסיסית קשה מאוד או בלתי אפשרי לצפייה במיקרוסקופים קונבנציונליים, אך היא נראית בפרטי עם ציוד מיקרוסקופיה אלקטרונית, מכיוון שהיא נראית כשכבה אלקטרודה צפופה בעובי של 40 עד 120 ננומטר (ננומטר) והיא מורכבת ממנה פעם לשלושה גיליונות.

מיקרוגרף אלקטרונים של הצומת הנוירו-שרירי (חתך רוחב). T הוא הטרמינל של האקסון, M הוא סיבי השריר. החץ מראה קפלים צומתיים עם הלמינה הבסיסית. צולם ונערך מתוך: המכון הלאומי לבריאות הנפש; הועלה במקור על ידי Nrets ב- en.wikipedia. .

לרוב זה נקרא למינציה החיצונית כאשר היא נצפתה סביב או מכסה רקמת שריר או תאי שומן (אדיפוזיטים). הלמינה הבסיסית ממלאת מגוון רחב של פונקציות בגוף. הידועים ביותר הם הידבקות תאים, תמיכה באפיתל וסינון הורמונים, בין היתר.

מאפיינים

הלמינה הבסיסית מאופיינת בהיותה מטריצה ​​חוץ-תאי חוצה צלבים, המורכבת מקולגן מסוג IV, למינין (גליקופרוטאינים), פרלקן ואנטקטין (פרוטוגליקנים). זה יכול להכיל גם פרוטאזות וגורמי גדילה כמו טרנספורמטור בטא, פיברופלסטים, בין היתר.

זוהי שכבה דקה וגמישה בעובי של 40-120 ננומטר (לפעמים יותר). יש מחברים שמתארים את זה כנוזל ג'לטיני. היא קיימת בכל רקמות האפיתל שבין התאים, ברקמת החיבור הבסיסית ובכל הרקמות הנגזרות מהקטרקטודרם. ידוע שהוא מיוצר או מופרש על ידי תאי אפיתל.

היסטולוגיה

למינת הבסיס היא חלק מממברנה המרתף. קרום זה הוא שכבה הומוגנית שנמצאת מתחת לתאי האפיתל הבסיסי. זה מורכב מארבע שכבות או יריעות מתוכן שלוש מהוות את הלמינה הבסיסית.

למינה נדירה חיצונית או צלולה

הוא אינו מציג צפיפות אלקטרונית. זוהי השכבה העליונה של למינא הבסיס, ולכן היא הראשונה שבאה במגע עם קרום הפלזמה של רקמת האפיתל הבסיסית. יש עובי של בין 10 ל 50 ננומטר.

הם יכולים להכיל למינין, אפיליגין, פיברונקטין (גליקופרוטאינים), חומצה היאלורונית וגם פרלקן, בין תרכובות אחרות.

סדין צפוף

זוהי למינאית הביניים, היא ממוקמת באזור האלקטרואדנס מתחת למינציה הצלולה. זה נראה כשכבה צפופה של אלקטרונים המורכבים מקולגן מסוג IV, פרחי קולגן VII ומיקרו-פיברילים עוריים. יש לו עובי שמשתנה בין 20 ל 300 ננומטר, עם זאת נפוץ מאוד שיש עובי של 50 ננומטר.

למינה פנימית נדירה

זהו גיליון עם צפיפות אלקטרונים נמוכה. הוא נמצא מתחת לדנסת הלמינה, בחלק הבסיסי של הלמינה בזאליס. בדרך כלל עובי 10 ננומטר. הוא מורכב בעיקר מקולגן VII, פיברונקטין, תרומבוספונדין וחומצה היאלורונית.

מחברים שונים אינם מכירים בשכבה זו כשונה מאלו שהוזכרו לעיל, עם זאת, אחרים מכירים בה ואף מתארים אותה בפירוט.

מאפיינים

חיבור תא או הדבקה

הלמינה הבסיסית משמשת כיסוד עיגון לתאי האפיתל, ופועלת כנקודת חיבור. הם עושים זאת באמצעות כוחות אלקטרוסטטיים או אינטראקציות לא ספציפיות כמו שימוש במולקולות הדבקה.

תמיכה ותמיכה

ידוע כי תפקידיו כוללים מתן תמיכה ותמיכה לאפיתל הבסיסי.

קוטביות תאים

אורגניזמים אוקיארוטים יש תאים מקוטבים. מאפיין זה חיוני למגוון גדול של תהליכים פיזיולוגיים סלולריים כמו העברת אותות כימיים או הובלת פסולת וחומרים מזינים, בין היתר.

מחקרים גילו כי הלמינה הבסיסית מעורבת בקביעת הקוטביות בתאים.

בידול תאים

הלמינה הבסיסית מעוררת את תהליך ההתמיינות התאים, שהיא תופעה לפיה תא שאינו מתמחה עובר שינויים במבנהו, הופך מורכב יותר ורוכש פונקציות ספציפיות.

הידבקות סינפטית

למינציה הבסיסית מקיפה תאי שריר ומפרידה בין תאי עצב מתאי שריר בסינפסה. זה גם מתערב בהפעלה מחדש של התחלפה של הסינפסה לאחר פציעה.

סינון סלקטיבי

אחד התפקידים הנחקרים ביותר של למינא הבסיסית הוא זה של חדירות סלקטיבית, המכונה גם סינון. מחקרים מרובים מגלים כי ממברנות המרתף הללו מסוגלות ליצור מחסומי סינון בגלומרולוס של הכליות.

ידוע גם שהוא פועל על העור, על מחסום הדם-מוח ועל מערכת כלי הדם כפילטר מולקולרי, ויוצר מחסומים המאפשרים סלקטיבית של מים ומולקולות קטנות לעבור דרכם.

תרשים מבני של גופת הכליה. בתמונה המספר 1 מציין את המיקום של הלמינה הבסיסית. צולם ונערך מתוך: M • Komorniczak -talk- (ויקיפד פולני) איור מאת: Michał Komorniczak קובץ זה שוחרר ל- Creative Commons 3.0. ייחוס-שיתוף דומה (CC BY-SA 3.0) אם אתה משתמש באתר שלך או בפרסום שלך בתמונות שלי (מקוריות או משונות), אתה מתבקש למסור לי פרטים: Michał Komorniczak (פולין) או Michal Komorniczak (פולין). מידע נוסף, כתוב לכתובת הדואר האלקטרוני שלי:.

מחלות

התנאים בהם למינציה הבסיסית מעורבת קשורים לאלה של קרום המרתף, שהוא חלק מהם.

ניוון שרירים

מצב זה ידוע כקבוצה של מחלות הגורמות לחולשה מתקדמת ואובדן מסת שריר אשר הגורמים והתסמינים שלהם רבים. עם זאת, אחת הסיבות הללו קשורה ישירות ללמינה הבסיסית.

הימצאות צורה לקויה (או היעדר מוחלט) של חלבון הנקרא דיסטרופין הנקשר באופן טבעי ללמין במטריקס החוץ תאי, היא הגורם לסוג ניוון שרירים. הסיבה לכך היא שהיא מפחיתה את האיחוד בין תאי השריר ללמינה הבסיסית.

תסמונת אלפורט

זוהי הפרעה גנטית הפוגעת באחד מכל 5,000-10,000 ילדים. זה נגרם על ידי מוטציות בגנים COL4A3, COL4A4 ו- COL4A5, האחראים על ייצור או ביוסינתזה של קולגן מסוג IV ואשר משתתפים בהיווצרות קרומי המרתף של הכליות, האוזניים והעיניים.

מוטציות אלו מונעות קיפול של מולקולת הקולגן להתרחש ושובר את קרומי המרתף היוצרים את מחסומי סינון הדם. זה יגרום במקרה של הכליות לאי ספיקת כליות מתקדמת, בעיניים חריגות עיניות שונות או אובדן שמיעה מתקדם.

יישומים

יש מגוון רחב של חקירות שקשורות למאמני הבסיס המבקשים לפענח את ההרכב הביוכימי ואת התהליכים הפיזיקו-כימיים (כגון צמיגות וחדירות) של מבנים אלה. המטרה היא להבין לא רק היבטים של ביולוגיה של התא, אלא גם יישומים אפשריים.

עד היום ידוע כי מחקרי למינה בסיסית סיפקו תובנות בתחום הפרמקולוגיה (מסירת תרופות) ורפואה (טיפול בגידולים), וכן טכניקות חדשניות להסרת קעקועים והנדסת רקמות.

הפניות

1. סקירה על קרום המרתף (ממברנה בזאליס) ולמינה בזלית (Lamina basalis). התאושש מ: drjastrow.de.
2. למינה בזלית. התאושש מ: leeds.ac.uk.
3. למינה בזלית. התאושש מ: wikipedia.org.
4. תסמונת אלפורט. התאושש מ: wikipedia.org.
5. TD פולארד, WC Earnshaw, J. Lippincott-Schwartz & GT Johnson (2017). ביולוגיה של התא. מהדורה שלישית. אלזביאר.
6. רקמת אפיתל. למינה בזלית. התאושש מ: uc.cl.
7. F. Arends & O. Lieleg (2016). תכונות ביופיזיות של למינא הבזילית: מטריקס חוץ-תאי סלקטיבי במיוחד. התאושש מ: intechopen.com.