עמילאז: מאפיינים, סיווג, מבנה, פונקציות - ביולוגיה - 2025

אמילאז הוא המונח המשמש לזיהוי קבוצה חשובה של אנזימים שאחראי על הידרוליזה של הקשרים הגליקוזידיים בין מולקולות גלוקוזיות שנמצאות בפחמימות, כמו עמילן וקשורות אחרות הקשורות בתזונה של יצורים חיים רבים.

סוג זה של אנזים מיוצר על ידי חיידקים, פטריות, בעלי חיים וצמחים, שם הם מזרזים את אותן תגובות ובעיקר יש תפקידים שונים הקשורים בעיקר למטבוליזם האנרגיה.

ייצוג גרפי של אלפא אמילאז ממוצא מהחי (מקור: ג'ווהאר סוומינתן וצוות MSD במכון הביואינפורמטיקה האירופי דרך ויקימדיה Commons)

ניתן לראות במוצרי תגובות ההידרוליזה של הקשרים הגליקוזידיים כמאפיינים עבור כל סוג של אנזים אמילוליטי, כך שלעתים זהו פרמטר חשוב לסיווגם.

חשיבותם של אנזימים אלה, מבחינה אנתרופוצנטרית, אינה רק פיזיולוגית, שכן כיום לסוג זה של אנזימים יש משמעות ביו-טכנולוגית רבה בייצור תעשייתי של מזון, נייר, טקסטיל, סוכרים ואחרים.

המונח "אמילאז" מקורו ב"אמילון "היווני שפירושו עמילן, והוא נטבע בשנת 1833 על ידי המדענים פיין ופרסוז, שחקרו את התגובות ההידרוליטיות של אנזים זה על עמילן.

מאפיינים

ישנם אמילאזים בעלי אופי רב-ממדי, כמו בטטה ß-amylase שמתנהג כמו טטרמר. עם זאת, המשקל המולקולרי המשוער של מונומרים אמילאזים הוא בטווח של 50 kDa.

באופן כללי, לאנזימים צמחיים ובעלי חיים יש הרכב יחסית "נפוץ" של חומצות אמינו ויש להם פעילויות אופטימליות בחומציות בין 5.5 ל -8 יחידות (האמילזות מהחי פעילות יותר ב- pH ניטרלי יותר).

אמילאזים הם אנזימים המסוגלים להידרז את הקשרים הגליקוזידיים של מספר רב של פוליסכרידים, בדרך כלל לייצר דיסכרידים, אך הם אינם מסוגלים להידרדר מתחמים כמו תאית.

מאפייני מצע

הסיבה לכך שעמילאזים חשובים כל כך באופיים, בעיקר בעיכול הפחמימות, קשורה לנוכחותה המופיעה של כל המצע הטבעי שלהם (עמילן) ברקמות הירקות "הגבוהים" יותר המשמשים כמקור מזון לסוגים רבים של בעלי חיים ומיקרואורגניזמים.

פוליסכריד זה מורכב, בתורו, משני קומפלקסים מקרומולקולריים הידועים בשם עמילוז (לא מסיס) ועמילופקטין (מסיס). חלקי העמילוז מורכבים משרשראות ליניאריות של שאריות גלוקוז המקושרות באמצעות קשרים α-1,4 ומושבעים על ידי α-amylases.

אמילופקטין הוא תרכובת בעלת משקל מולקולרי גבוה, והיא מורכבת משרשראות מסועפות של שאריות גלוקוזה שאליהן הצטרפו קשרים α-1,4, שענפיהם תומכים בקשרים α-1,6.

מִיוּן

אנזימים של עמילאז מסווגים לפי האתר בו הם מסוגלים לשבור קשרים גליקוזידיים כאנדואמילאזים או אקסואמילאזים. ההידרוליזה לשעבר קשורה באזורים פנימיים של פחמימות, בעוד שהאחרון יכול לזרז רק את ההידרוליזה של שאריות בקצות הפוליסכרידים.

יתר על כן, הסיווג המסורתי קשור לסטריאו-כימיה של תוצרי התגובה שלהם, ולכן חלבונים אלה עם פעילות אנזימטית מסווגים גם כ- amylases, β-amylases או γ-amylases.

Α-amylases (α-1,4-glucan 4-glucan hydrolases) הם אנדואמילאזים הפועלים על קשרים פנימיים של מצעי קונפורמציה ליניארית, ומוצריהם בעלי תצורת α והם תערובות של אוליגוסכרידים.

Ss-amylases (α-1,4-glucan maltohydrolases) הם exoamylases צמחיים הפועלים על קשרים בקצוות הלא-מופחתים של פוליסכרידים כמו עמילן ואשר המוצרים ההידרוליטיים שלהם הם שאריות של β-maltose.

בסופו של דבר, γ-amylases הם סוג שלישי של אמילאזים המכונים גם glucoamylases (α-1,4-glucan glucohydrolases), שכמו β-amylases, הם exoamylases המסוגלים להסיר יחידות גלוקוז פשוטות מקצוות שאינם מקטינים. והופכים את התצורה שלהם.

סוג האנזימים האחרון יכול hydrolyze הן α-1,4 והן α, 1-6 קשרים, ולהמיר מצעים כמו עמילן לגלוקוז D. אצל בעלי חיים הם נמצאים בעיקר ברקמת הכבד.

דירוג נוכחי

עם כניסתם של טכניקות חדשות לניתוח ביוכימי של אנזימים וגם מצעיהם ומוצריהם, סופרים מסוימים קבעו כי יש לפחות שש סוגים של אנזימי אמילאז:

1-אנדואאמילאזים שממצים הידרוליזה של קשרים גלוקוזידיים של α-1,4 ויכולים "לעקוף" קשרים עוקפים של α-1,6. דוגמאות לקבוצה זו הם α-amylases.

לא ניתן "לדלג" על 2-Exoamylases המסוגלים להידרזל של α-1,4, שמוצריהם העיקריים הם שאריות מלטוז ואי-הקשרים α-1,6. דוגמה לקבוצה הם ß-amylases.

3-Exoamylases המסוגלים להידרזל של קשרי α-1,4 ו- α-1,6, כגון amyloglucosidases (glucoamylases) ואקסואמילאזים אחרים.

4-עמילאזים שממצים הידרוליזה רק של α-1,6 קשרים גלוקוזידים. בקבוצה זו ישנם אנזימים "מחללים" ואחרים המכונים pullulanases.

5-אמילאזים כמו α- גלוקוזידאזים, המעדיפים הידרוליזה של α-1,4 קשרים של אוליגוסכרידים קצרים המיוצרים על ידי פעולת אנזימים אחרים על מצעים כמו עמילוז או אמילופקטין.

6-אנזימים הממצים הידרוליזה של עמילן לפולימרים מחזוריים לא-מפחיתים של שאריות D-גלוקוזידיות המכונות ציקלודקסטרינים, כמו כמה אמילזות חיידקיות.

מאפיינים

רבים הם הפונקציות המיוחסות לאנזימים בעלי פעילות אמילאז, לא רק מבחינה טבעית או פיזיולוגית, אלא גם מבחינה מסחרית ותעשייתית, הקשורה ישירות לאדם.

אצל בעלי חיים

אמילאזים אצל בעלי חיים קיימים בעיקרם ברוק, כבד ולבלב, שם הם מתווכים את השפלה של הפוליסכרידים השונים הנצרכים בתזונה (ממקור בעלי חיים (גליקוגנים) או ירק (עמילנים)).

הא-אמילאז שנמצא ברוק משמש כמדד למצב הפיזיולוגי של בלוטות הרוק, מכיוון שהוא מהווה יותר מ- 40% מייצור החלבון של בלוטות אלה.

בתא האוראלי, אנזים זה אחראי על "קדם העיכול" של העמילן, מייצר שאריות של מלטוז, מלטוטריוז ודקסטרין.

בצמחים

בצמחים העמילן הוא פוליסכריד מילואים ולהידרוליזה שלו, המתווכת על ידי אנזימי אמילאז, יש תפקידים חשובים רבים. ביניהם אנו יכולים להדגיש:

• נביטת זרעי דגנים על ידי עיכול שכבת האלורון.
• השפלה של חומרים מילואים לרכישת אנרגיה בצורה של ATP.

במיקרואורגניזמים

מיקרואורגניזמים רבים משתמשים בעמילאזים בכדי להשיג פחמן ואנרגיה ממקורות שונים של פוליסכרידים. בתעשייה, מיקרואורגניזמים אלו מנוצלים לייצור בקנה מידה גדול של אנזימים אלו, המשמשים לספק את הדרישות המסחריות השונות של האדם.

שימושים תעשייתיים

בתעשייה משתמשים בעמילאזים למטרות שונות, כולל ייצור מלטוז, סירופ פרוקטוז גבוה, תערובות אוליגוסכרידים, דקסטרנים וכו '.

הם משמשים גם לתסיסה ישירה של אלכוהול של עמילן לאתנול בתעשיית החליטה, ולשימוש בשפכים המיוצרים במהלך עיבוד המזון מבוסס הצומח כמקור מזון לגידול מיקרואורגניזמים, למשל.

הפניות

1. אייייר, PV (2005). אמילאזים ויישומיהם. כתב העת אפריקאי לביוטכנולוגיה, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). יסודות הפיזיולוגיה של הצומח (מהדורה שנייה). מדריד: מקגרו היל אינטרמריקנה מספרד.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). הרכב רוק ותפקודים: סקירה מקיפה. כתב העת לפרקטיקות שיניים עכשוויות, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). אמילאז בקטריאלי: סקירה. כתב העת הבינלאומי לארכיון התרופות והביולוגיה, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). אמילאז - משמעותו הקלינית: סקירת הספרות. רפואה, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Amylase פטרייתי - סקירה. כתב העת הבינלאומי למחקר מיקרוביולוגי, 4 (2), 203–211.
7. סולומון, א., ברג, ל., ומרטין, ד. (1999). ביולוגיה (מהדורה חמישית). פילדלפיה, פנסילבניה: הוצאת מכללת סונדרס.
8. תומא, ג'יי, ספרדלין, ג'יי, ודייגרט, ש '(1925). עמילזות צמחיות ובעלי חיים. אן. Chem., 1, 115-189.