מבנה שלישוני של חלבונים: מאפיינים עיקריים - ביולוגיה - 2025

מבנה שלישוני של חלבונים היא הקונפורמציה תלת מימדי כי רשתות פוליפפטיד לרכוש כשהם שבים ומתקפלים פנימה. קונפורמציה זו מופיעה על ידי אינטראקציות בין שרשראות הצד של שאריות חומצות האמינו של הפוליפפטיד. שרשראות צד יכולות ליצור אינטראקציה ללא קשר למיקומן בחלבון.

מכיוון שזה תלוי באינטראקציות בין קבוצות R, המבנה השלישוני מראה היבטים לא חוזרים ונשנים של השרשרת, מכיוון שקבוצות אלה שונות לכל שארית חומצת אמינו. המבנה המשני, לעומת זאת, תלוי בקבוצות הקרבוקסיל והאמיניות, הנמצאות בכל חומצות האמינו.

מבנה שלישוני של החלבון קינאז פוספטאז, עם מבנים משניים בסליל אלפא וגליון בטא. צולם ונערך מתוך: A2-33. שונה על ידי אלחנדרו פורטו. .

יש מחברים המציעים כי לחלבונים סיבים יש מבנה שלישוני פשוט, אך עם זאת, מחברים אחרים מציינים כי מבנה זה אופייני לחלבונים כדוריים.

חלבונים סיבים

בחלבונים סיבים שרשראות הפוליפפטיד מסודרות בצורה של חוטים ארוכים או סדינים ארוכים; הם בדרך כלל מורכבים מסוג אחד של מבנה משני. מבנה משני זה, ברוב המקרים, חשוב יותר מהמבנה השלישוני בקביעת צורת החלבון.

תפקידה הביולוגי הוא מבני, מעניק כוח ו / או גמישות לאיברים ולמבנים שבהם הם נמצאים, תוך שמירה ביניהם. כל החלבונים הסיבים אינם מסיסים במים, בגלל הכמות הגדולה של שאריות חומצה אמינית הידרופובית שהם מציגים.

בין חלבונים סיביים אלו ניתן למצוא קרטינים וקולגן. הראשונים נמצאים ברקמות חיבור ובמבנים כמו שערות, ציפורניים (α-keratins), קשקשים ונוצות (β-keratins). קולגן מצידו נמצא בין היתר בעצמות, בגידים ובעור.

α- קרטינים

חלבונים אלה הם חלק מהכביכול חלבוני נימה ביניים, הממלאים תפקיד חשוב בציטוס שלד של אורגניזמים רב-תאיים. בנוסף, הם המרכיב העיקרי בשיער, ציפורניים, צמר, קרניים, פרסות, ואחד החלבונים העיקריים בעור בעלי החיים.

מבנה המולקולה הוא סליל α. ניתן לארגן שני גדילי α-keratin במקביל ולפצע האחד על השני כאשר קבוצות ה- R ההידרופוביות שלהם מתקשרות זו עם זו. בדרך זו נוצר מבנה או כדור סופר-אליים עם סלילה שמאלית.

המבנה השלישוני של α- קרטין הוא פשוט ונשלט על ידי המבנה המשני של α-helix. מצד שני, גם המבנה הרביעי קיים, מכיוון ששתי מולקולות משתתפות במבנה העל העל, האינטראקציה דרך קשרים לא קוולנטיים.

ß- קרטינים

המבנה הראשוני דומה לזה של α-keratins, אך המבנה המשני שלהם נשלט על ידי יריעות β. הם המרכיב העיקרי של קשקשי זוחלים ונוצות ציפורים.

קולגן

חלבון זה יכול לייצג יותר מ- 30% מכלל מסת החלבון של בעלי חיים מסוימים. הוא נמצא בסחוס, בעצמות, בגידים, בקרנית ובעור, בין שאר הרקמות.

המבנה המשני של הקולגן הוא ייחודי, ומיוצג על ידי סליל שמאלי עם 3.3 שאריות חומצות אמינו לכל סיבוב. שלוש שרשרות סליל יד שמאל (שרשראות α) עוטפות זו את זו ומעניקות מולקולת סופר-סליל ימנית, הנקראת על ידי כמה מחברים טרופוקולגן.

מולקולות טרופוקולגן נפגשות יחד ויוצרות סיב קולגן בעל חוזק גבוה, עדיף על זה של פלדה ומשווה לזה של נחושת בעל חוזק גבוה.

חלבונים סיבים אחרים

סוגים אחרים של חלבונים סיביים הם פיברואין ואלסטין. הראשון מורכב מגיליונות β המורכבים בעיקר מגליצין, אלנין וסרין.

השרשראות הצדדיות של חומצות אמינו אלה קטנות בגודלן, כך שניתן לארוז אותן בחוזקה. התוצאה היא סיב שהוא גם מאוד עמיד וגם מעט מאוד ניתן להרחבה.

באלסטין מצידו מחליף וואלין את הסרין בין חומצות האמינו המרכיבות העיקריות שלו. שלא כמו פיברואין, האלסטין ניתן להרחבה רבה, ומכאן שמו. בהרכבת המולקולה פועלת ליזין גם, שיכולה להשתתף בקישורים צולבים המאפשרים לאלסטין לקבל את צורתו מחדש כאשר המתח נפסק.

חלבונים כדוריים

חלבונים כדוריים, בניגוד לחלבונים סיבים, הם מסיסים ובאופן כללי יש כמה סוגים של מבנים משניים. עם זאת, באלה, הקונפורמציות התלת מימדיות שהם רוכשים בעת הקיפול על עצמן חשובות יותר (מבנה שלישוני).

הקונפורציות התלת ממדיות הספציפיות הללו מעניקות פעילות ביולוגית ספציפית לכל חלבון. תפקידם העיקרי של חלבונים אלה הוא רגולטורי, כפי שקורה באנזימים.

מאפייני המבנה השלישוני של חלבונים כדוריים

למבנה השלישוני של חלבונים כדוריים יש כמה מאפיינים חשובים:

- חלבונים כדוריים הם קומפקטיים הודות לאריזה על ידי קיפול שרשרת הפוליפפטיד.

- שאריות חומצות האמינו הרחוקות במבנה הראשוני של שרשראות הפוליפפטיד קרובות זו לזו, ויכולות לתקשר זו עם זו עקב קיפול.

- חלבונים כדוריים גדולים יותר (של יותר מ -200 חומצות אמינו) עשויים להכיל מספר מקטעים קומפקטיים, בלתי תלויים זה בזה ועם פונקציות מסוימות, וכל אחד מהמגזרים הללו נקרא תחום. בתחום יכול להיות בין 50 ל -350 שאריות חומצות אמיניות.

מבנה שלישוני של מיוגלובין. צולם ונערך מתוך: תומאס ספלטסטויסר. שונה על ידי אלחנדרו פורטו. .

כללים כלליים לקיפול חלבונים כדוריים

כפי שכבר צוין, חלבונים מציגים צורות מסוימות של קיפול, המעניקות להם גם מאפיינים מסוימים. קיפול זה אינו אקראי ומועדף הן על ידי המבנה הראשוני והמשני והן על ידי כמה אינטראקציות לא קוולנטיות, ויש גם כמה מגבלות פיזיות לקיפול, אשר לגיבושם כללים מסוימים:

- לכל החלבונים הכדוריים יש דפוסי התפלגות, כאשר קבוצות ה- R ההידרופוביות מכוונות אל פנים המולקולה והשאריות ההידרופיליות בשכבה החיצונית. זה דורש לפחות שתי שכבות של מבנה משני. לולאת β-α-β וקודקוד α-α יכולים לספק את שתי השכבות הללו.

- בדרך כלל סדיני ה- β מסודרים בצורה מגולגלת שמאל.

- בשרשרת פוליפפטיד, סיבוכים שונים יכולים להתרחש ממבנה משני אחד למשנהו, כמו סיבובי β או γ, שיכולים להפוך את כיוון השרשרת על ידי ארבע שאריות חומצות אמינו או פחות.

- חלבונים כדוריים כוללים α מלווים, יריעות β, סיבובים וקטעים מובנים באופן לא סדיר.

Denaturation חלבון

אם חלבון מאבד את המבנה התלת ממדי הטבעי (הטבעי) שלו, הוא מאבד את פעילותו הביולוגית ואת מרבית תכונותיו הספציפיות. תהליך זה ידוע בשם denaturation.

Denaturation יכול להתרחש כאשר תנאי הסביבה הטבעיים משתנים, למשל על ידי טמפרטורה או pH משתנים. התהליך בלתי הפיך בחלבונים רבים; עם זאת, אחרים עשויים להחזיר את המבנה הטבעי שלהם באופן ספונטני כאשר ישובו התנאים הסביבתיים הרגילים.

הפניות

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). ביוכימיה. מהדורה שלישית. חברת הוצאת בנימין / קאמינגס בע"מ
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). הרופר ביוכימיה. אפלטון ולנגה.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). ביוכימיה. מהדורה 5. WH פרימן וחברה.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) עולם התא. מהדורה 6. פירסון חינוך בע"מ
5. להינגר (1978). בִּיוֹכִימִיָה. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee ו- JR McKee (2003). ביוכימיה: הבסיס המולקולרי של החיים. מהדורה שלישית. חברות McGraw-HiII, Inc.