המבנה המשני של חלבונים הוא השם שבו קונפורמציה מקופלת המקומי של כמה חלקים של שרשרת פוליפפטיד מוגדרת. מבנה זה מורכב מכמה תבניות החוזרות על בסיס קבוע.
ישנן דרכים רבות בהן שרשראות החלבון מתקפלות. עם זאת, רק מעטים מהצורות הללו יציבים מאוד. בטבע, הצורות הנפוצות ביותר שחלבונים נוקטים הן סליל α כמו גם גיליון ה- β. ניתן לתאר את המבנים הללו על ידי זוויות הקשר ψ (psi) ו- φ (phi) של שאריות חומצות האמינו.
תרשים ומודל של כדורים ומוטות של סליל אלפא של חלבונים (מבנה משני). צולם ונערך מתוך: אלחנדרו פורטו.
האינטראקציות שנוצרות בין שרשראות הצד של שאריות חומצות האמינו יכולות לעזור ביציבות או, לעומת זאת, לערער את היציבות במבנה המשני של חלבונים. ניתן לראות את המבנה המשני בהרכב של חלבונים סיבים רבים.
הִיסטוֹרִיָה
בשנות ה -30 של המאה הקודמת, וויליאם אטסברי, בעבודה עם צילומי רנטגן, מצא כי לחלבון השיער, כמו גם לזה של מרקבי הדורבן, היו מקטעים במבנה שלהם שחזרו על עצמם בקביעות.
בהתבסס על תוצאות אלה, ועם הידיעה על החשיבות שקשרי מימן מייצגים בכיוון של הקבוצות הקוטביות של קשרי פפטיד, ויליאם פאולינג ומשתפי הפעולה, כתוצאה מכך, קבעו באופן היפותטי את ההתאמות הקבועות האפשריות שיש לחלבונים.
פאולינג ומשתפי הפעולה שלו, הקימו בעשור של שנות ה -50 כמה עמדות שנאלצו למלא בכבלי רשתות הפוליפפטיד, ביניהן, ולכתחילה, ששני אטומים אינם יכולים להתקרב זה לזה במרחק פחות מזה של שלהם מכשירי רדיו בהתאמה של ואן דר וואלס.
הם גם הצביעו על כך שקיימים קשרים לא קוולנטיים כדי לייצב את קיפול השרשראות.
על סמך המוצבים הללו וידע קודם, ובשימוש במודלים מולקולריים, הם הצליחו לתאר כמה קונפורמציות קבועות של חלבונים, כולל אלה שהוכחו לאחר מכן כי הם השכיחים ביותר בטבע, כמו הסליל α וגליון ה- β. .
Α סליל
זהו המבנה המשני הפשוט ביותר, בו שרשרת הפוליפפטיד מסודרת בצורה מגולגלת ודחוסה סביב ציר דמיוני. יתר על כן, השרשראות הצדדיות של כל חומצת אמינו בולטות מעצם עמוד השדרה הסלילי.
חומצות האמינו, במקרה זה, מסודרות כך שיש להן זוויות קשר ψ של -45 ° עד -50 °, ו- φ של -60 °. זוויות אלה מתייחסות לקשר שבין פחמן α לחמצן של הפחמן והקשר בין החנקן לפחמן α של כל חומצת אמינו, בהתאמה.
בנוסף, מדענים קבעו כי לכל סיבוב של שאילת חומצה אמינית α סליל 3.6 קיימים וכי תור זה הוא תמיד דקסטרוטוטורי בחלבונים. בנוסף להיותו המבנה הפשוט ביותר, האל-סליל הוא הצורה השלטת ב- α-keratins, וכ- 25% מחומצות האמינו בחלבונים כדוריים מאמצות מבנה זה.
סליל α מתייצב בגלל קשרי המימן הרבים שלו. כך, בכל תור של הסליל, נקבעים שלושה או ארבעה חוליות מסוג זה.
בקשרי מימן אינטראקציה בין החנקן של קשר פפטיד לבין אטום החמצן של קבוצת הקרבוניל של חומצת האמינו הרביעית שלאחר מכן, בכיוון הצד האמינו-סופני של אותה שרשרת.
מדענים הראו כי ניתן ליצור חלילית α-helix משרשראות פוליפפטיד המורכבות מחומצות אמינו L- או D- בתנאי שכל חומצות האמינו בעלות אותה תצורה סטריואיזומרית. בנוסף, חומצות אמיניות L-L טבעיות יכולות ליצור אל-סליקות אשר מסתובבות הן ימינה והן שמאלה.
עם זאת, לא כל הפוליפפטידים יכולים ליצור סיבובי α יציבים, שכן המבנה העיקרי שלהם משפיע על יציבותו. שרשראות ה- R של חומצות אמינו מסוימות עלולות לערער את היציבות במבנה, ולמנוע את היווצרותם של מסניפי α.
Β גיליון
בגיליון ה- β, או בסדין המקופל β, לכל אחד משקעי חומצות האמינו יש סיבוב של 180 מעלות ביחס לשאריות חומצות האמינו שקדמו לו. באופן זה התוצאה היא שהשלד של שרשרת הפוליפפטיד מורחב ובצורת זיגזג או אקורדיון.
ניתן למקם שרשראות פוליפפטיד מקופלות אקורדיון זו לצד זו ולייצר קשרי מימן לינאריים בין שתי השרשראות.
ניתן לארגן שתי שרשראות פוליפפטיד סמוכות במקביל, כלומר שתיהן יכולות להיות מכוונות לכיוון האמינו-קרבוקסיל, ויוצרות את גיליון ה- P המקביל; או שהם עשויים להיות ממוקמים בכיוונים מנוגדים, כאשר גיליון ה- β האנטי-פארמלי נוצר.
שרשראות צדדיות של שאריות חומצות אמיניות סמוכות בולטות מהעמוד השדרה של השרשרת בכיוונים מנוגדים, וכתוצאה מכך דפוס מתחלף. כמה מבני חלבון מגבילים את סוגי חומצות האמינו של מבני ה- β.
לדוגמה, בחלבונים ארוזים בצפיפות, חומצות אמינו קצרות משרשרת R, כמו גליצין ואלנין, תכופות יותר במשטחי המגע שלהן.
גיליון ה- β של המבנים המשניים של חלבונים. צולם ונערך מבית הספר: Preston Manor School + JFL.
התאמות אחרות של המבנה המשני
מדחף 3
מבנה זה מאופיין בהצגת 3 שאריות חומצות אמיניות לכל סיבוב, במקום ה- 3.6 המוצג על ידי האליל α ולולאת קשירת מימן המורכבת מעשרה אלמנטים. מבנה זה נצפה בכמה חלבונים, אך הוא אינו נפוץ מאוד באופיו.
Π סליל
במבנה זה, לעומת זאת, יש 4.4 שאריות חומצות אמיניות לכל סיבוב ספירלי ולולאה של 16 קשרי מימן. למרות שתצורה זו אפשרית בצורה סטרלית, היא מעולם לא נצפתה בטבעה.
הגורם האפשרי לכך עשוי להיות מרכז החלול שלו, גדול מכדי לאפשר לכוחות ואן דר וואלס לפעול, מה שיעזור לייצב את המבנה, ואולם, קטן מדי מכדי לאפשר מעבר מולקולות מים.
מבנה סופר משני
מבנים על-תיכוניים הם שילובים של מבנים משניים של α-helices ויריעות מקופלות β. מבנים אלה יכולים להופיע בחלבונים כדוריים רבים. ישנם שילובים אפשריים שונים, שלכל אחד מהם מאפיינים מסוימים.
כמה דוגמאות למבנים העל-משניים הם: יחידת ה- βαβ, בה מצטרפים שני גיליונות β מקבילים לקטע α-helix; יחידת ה- αα, המאופיינת בשני מסוקי α- רצופים, אך מופרדים על ידי קטע לא סלילי, הקשורים בתאימות של שרשראות הצד שלהם.
ניתן לקפל על עצמו כמה גיליונות β ונותנים תצורה של חבית β, ואילו יריעת β אנטי-פארלית המקופלת על עצמה מהווה מבנה על-משני הנקרא מפתח יווני.
הפניות
- CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). ביוכימיה. מהדורה שלישית. חברת הוצאת בנימין / קאמינגס בע"מ
- R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). הרופר ביוכימיה. אפלטון ולנגה.
- JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). ביוכימיה. מהדורה 5. WH פרימן וחברה.
- J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). אטלס צבעי ביוכימיה. מהדורה שנייה. תיאמה.
- להינגר (1978). בִּיוֹכִימִיָה. Ediciones Omega, SA
- T. McKee ו- JR McKee (2003). ביוכימיה: הבסיס המולקולרי של החיים. 3 rd מהדורה. חברות McGraw-HiII, Inc.