קרטין: סוגים, מבנה, מיקום ופונקציות - ביולוגיה - 2025

קראטין הוא חלבון סיבי מסיסים המהווה חלק המבני של התאים נעשו עור אורגניזמים רבים, במיוחד חוליות. יש לו צורות מגוונות מאוד והוא לא מגיב מאוד, מבחינה כימית.

המבנה שלו תואר לראשונה על ידי המדענים לינוס פאולינג ורוברט קורי בשנת 1951 תוך ניתוח ניתוח מבנה שיער בעלי החיים. חוקרים אלה גם נתנו תובנות לגבי מבנה המיוזין ברקמת השריר.

ערכת ארגון אלפא-קרטין (מקור: Mlpatton באמצעות ויקימדיה Commons)

לאחר קולגן, זהו אחד החלבונים החשובים ביותר בבעלי חיים ומייצג את מרבית המשקל היבש של שיער, צמר, ציפורניים, טפרים ופרסות, נוצות, קרניים וחלק ניכר מה שכבת עור חיצונית.

האלמנטים או החלקים ה"קרטיניים "של בעלי חיים יכולים להיות מורפולוגיות שונות מאוד התלויות, במידה רבה, בתפקוד שהם מבצעים בכל אורגניזם מסוים.

קרטין הוא חלבון שיש לו מאפיינים המעניקים לו יעילות מכנית רבה מבחינת מתח ודחיסה. הוא מיוצר על ידי סוג מיוחד של תא שנקרא "קרטינוציטים", אשר מת בדרך כלל לאחר ייצורו.

חלק מהכותבים מאשרים כי קרטינים באים לידי ביטוי בצורה רקמתית וספציפית לבמה. אצל בני אדם ישנם יותר משלושים גנים המקודדים חלבונים אלה והם שייכים למשפחה שהתפתחה דרך מספר סבבים של שכפול גנטי.

סוגי הקרטינים והמבנה שלהם

ישנם למעשה שני סוגים של קרטינים: α ו- β. אלה נבדלים על ידי בעלי מבנה בסיסי המורכב בעיקר משרשראות פוליפפטיד הניתנות לפציעה כקוויני אלפא (α-keratins) או לחיבור במקביל כיריעות מקופלות β (β-keratins).

α- קרטינים

סוג זה של קרטין הוא הנחקר ביותר וידוע כי ליונקים יש לפחות 30 גרסאות שונות של סוג זה של קרטין. בבעלי חיים אלה, α-keratins הם חלק ממסמרים, שיער, קרניים, פרסות, טווחים ואפידרמיס.

בדומה לקולגן, חלבונים אלה מכילים במבנה שלהם כמות שפע של חומצות אמינו קטנות כמו גליצין ואלנין, וזה מה שמאפשר את הקמתם של מסות אלפא. המבנה המולקולרי של α- קרטין מורכב משלושה אזורים שונים: (1) הפירולים או הסיבוכים הגבישיים, (2) התחומים הסופיים של החוטים, ו (3) המטריצה.

המסוקים הם שניים ויוצרים אפל יותר הדומה לספירלה מפותלת המוחזקת יחד הודות לנוכחות קשרים או גשרי דיסולפיד (SS). לכל אחד מהלוקים יש כ -3.6 שאריות חומצות אמיניות בכל תור שהוא מבצע ומורכב מכ -310 חומצות אמינו.

סלילי סליל אלה יכולים לשייך אז ליצירת מבנה המכונה פרוטופילמנט או פרוטופיבריל, שיש לו יכולת להרכיב עם אחרים מאותו סוג.

פרוטופילמנטים הם בעלי טרופי N- ו- C לא-סליליים העשירים בשאריות ציסטאין ואשר מחוברים לאזור הליבה או המטריצה. מולקולות אלה מפילסמות ויוצרות חוטי ביניים שקוטרם קרוב ל- 7 ננומטר.

נבדלים שני סוגים של חוטי ביניים המורכבים מקרטין: חוטי ביניים חומציים (סוג I) ובסיסיים (סוג II). אלה משובצים במטריצת חלבון והאופן בו סידרים חוטים אלה משפיע ישירות על התכונות המכניות של המבנה שהם מרכיבים.

בחוטים מסוג I, הקליקים מחוברים זה לזה באמצעות שלושה "מחברים סליליים" המכונים L1, L12 ו- L2 ואשר נחשבים לספק גמישות לתחום הסלילי. בחוטים מסוג II ישנם גם שני תת-דומיינים שנמצאים בין התחומים הסליליים.

דוגמה למבנה עם α- קרטינים: שיער

אם מנותחים מבנה של שיער טיפוסי, הוא בקוטר של כ 20 מיקרון והוא מורכב מתאים מתים המכילים מקרו-פיברילים ארוזים שמכוונים במקביל (זה לצד זה).

שיערם של יונקים, כמו פרה זו, עשוי קרטין (מקור: פרנק וינקלר דרך pixabay.com)

מקרו-פיברילים מורכבים ממיקרו-פיברים, שהם קטנים יותר בקוטרם ומחוברים זה לזה דרך חומר חלבון אמורפי בעל תכולת גופרית גבוהה.

מיקרו-פיברילים אלו הם קבוצות של פרוטופיברלים קטנים יותר בעלי דפוס ארגון של 9 + 2, מה שאומר שתשעה פרוטופיברלים מקיפים שני פרוטופיברים מרכזיים; כל המבנים הללו מורכבים למעשה מ- α- קרטין.

קרטינים רכים וקרטינים קשים

בהתאם לתכולת הגופרית שלהם, ניתן לסווג α-keratins כקרטינים רכים או קרטינים קשים. זה קשור לכוח ההתנגדות המכני המוטל על ידי קשרי הדיסולפיד במבנה החלבון.

קבוצת הקרטינים הקשים כוללת את אלה שהם חלק מהשיער, הקרניים והציפורניים, ואילו הקרטינים הרכים מיוצגים על ידי החוטים שנמצאים בעור והתירס.

ניתן להסיר קשרי דיסולפיד על ידי מריחת חומר מקטין, כך שהמבנים המורכבים מקרטין אינם ניתנים לעיכול קל על ידי בעלי חיים, אלא אם כן יש להם מעיים עשירים במרקפטנים, כפי שקורה לחלק מהחרקים.

ß- קרטין

Β-קרטינים חזקים בהרבה מ α- קרטינים ונמצאים בזוחלים וציפורים כחלק מציפורניים, קשקשים, נוצות ומקור. בשממות, המיקרו-ווילי שנמצא על רגליהם (פטריות) מורכב גם מחלבון זה.

המבנה המולקולרי שלה מורכב מגיליונות מקופלים β הנוצרים על ידי שרשרות פוליפפטיד אנטי-פאראלליות המחוברות זו לזו דרך קשרים או קשרי מימן. שרשראות אלה, זו לצד זו, יוצרות משטחים קטנים ונוקשים, מקופלים מעט.

איפה זה ומה התפקידים שלו?

תפקודי הקרטין קשורים, יותר מכל, לסוג המבנה שהוא בונה ולאן הוא נמצא בגוף החיה.

בדומה לחלבונים סיבים אחרים, הוא מעניק יציבות וקשיחות מבנית לתאים, מכיוון שהוא שייך למשפחת החלבונים הגדולה הידועה כמשפחת חוטי ביניים, שהם חלבונים ציטו-שלדיים.

בהגנה ובכיסוי

בשכבה העליונה של עורם של בעלי חיים גבוהים יש רשת גדולה של חוטי ביניים הנוצרים על ידי קרטין. שכבה זו מכונה האפידרמיס ועוביה בין 30 מיקרון לנמ"מ.

האפידרמיס מתפקד כמחסום מגן מפני סוגים שונים של לחץ מכני וכימי ומסונתז על ידי סוג תאים מיוחד המכונה "קרטינוציטים."

בנוסף לאפידרמיס, קיימת שכבה חיצונית עוד יותר שנשפכת ללא הרף ומוכרת בשם שכבה שכבה, המבצעת פונקציות דומות.

קוצים וקמיעות משמשים גם בעלי חיים שונים להגנת עצמם מפני טורפים ותוקפנים אחרים.

"השריון" של הפנגולינים, יונקים קטנים חסרי-חרדה המאכלסים את אסיה ואפריקה, מורכב גם מ"קשקשים "של קרטין המגנים עליהם.

בהגנה ופונקציות אחרות

הקרניים נצפות בבעלי חיים ממשפחת Bovidae, כלומר בפרות, כבשים ועיזים. הם מבנים חזקים ועמידים מאוד ובעלי החיים שיש להם אותם משתמשים בהם כאברי הגנה וחיזור.

הקרניים נוצרות על ידי מרכז גרמי המורכב מעצם "ספוגית" המכוסה בעור החוצה מהאזור האחורי של הגולגולת.

מסמרים הם דוגמה נוספת לחלקי גוף המורכבים מקרטין (מקור: Adobe Stock באמצעות pixabay.com)

טפרים ומסמרים, בנוסף לתפקידיהם בהאכלה ובריסון, משמשים גם בעלי חיים כ"נשק "להגנה מפני תוקפים וטורפים.

מקורי הציפורים משמשים מספר מטרות, ביניהם אוכל, הגנה, חיזור, חילופי חום וטיפוח, בין היתר. זנים מרובים של מקורים נמצאים בטבע אצל ציפורים, במיוחד מבחינת הצורה, הצבע, הגודל והחוזק של הלסתות הנלוות.

המקורים מורכבים, כמו הקרניים, ממרכז גרמי המוקרן מהגולגולת ומכוסה ביריעות חזקות של β- קרטין.

שיניהם של בעלי חיים שאינם מורדים (בעלי חוליות "אבות") מורכבים מקרטין, וכמו שיניהם של חוליות "גבוהות יותר", יש להם פונקציות מרובות בתחום האכלה והגנה.

בתנועה

פרסותיהם של בעלי חיים רבים ממקור ושומם (סוסים, חמורים, איילים וכדומה) עשויים קרטין, עמידים מאוד ונועדו להגן על הרגליים ולסייע בתנועה.

נוצות, המשמשות גם את הציפורים לנוע בהן, עשויות β- קרטין. למבנים אלה יש גם פונקציות בתחום הסוואה, חיזור, בידוד תרמי וחדירות.

נוצות ומקורם של ציפורים מורכבות גם מקרטין (מקור: קולר, דרך pixabay.com)

בתעשייה

ענף הטקסטיל הוא אחד המנצלים העיקריים של מבנים קרניים, מבחינה אנתרופוצנטרית. צמר ושיער של בעלי חיים רבים הוא חשוב ברמה התעשייתית, שכן איתם מיוצרים בגדים שונים המסייעים לגברים מנקודות מבט שונות.

הפניות

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). אטלס צבעי ביוכימיה (מהדורה שנייה). ניו יורק, ארה"ב: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). ביוכימיה (מהדורה שלישית). סן פרנסיסקו, קליפורניה: פירסון.
3. נלסון, DL ו- Cox, MM (2009). עקרונות לינגינגר של ביוכימיה. מהדורות אומגה (מהדורה חמישית).
4. Pauling, L., and Corey, R. (1951). מבנה שיער, שריר וחלבונים קשורים. כימיה, 37, 261-271.
5. פיליפס, ד., קורגה, ב., וג'יימס, וו. (1994). קרטין וקרטניזציה. כתב העת של האקדמיה האמריקאית לדרמטולוגיה, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, and Dyke, ME Van. (2010). סקירה של ביו-חומרים מבוססי קרטין ליישומים ביו-רפואיים. חומרים, 3, 999-1014.
7. סמית, FJD (2003). הגנטיקה המולקולרית של הפרעות קרטין. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). ביוכימיה (מהדורה שלישית). העריכה של מדיקה פאנמריקנה.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). קרטין: מבנה, תכונות מכניות, התרחשות באורגניזמים ביולוגיים ומאמצים להזרמת ביו. התקדמות במדע החומרים.