אלפא עמילאז (עמילאז α) היא קבוצת אנזים amylolytic amylases אנדו אשר אחראי הידרוליזה של α-1,4 אג"ח בין שאריות הגלוקוז המרכיבות סוגים שונים של פחמימות בטבע.
ידוע באופן שיטתי המכונה באופן שיטתי α-1,4-glucan 4-glucanohydroles יש תפוצה רחבה, מכיוון שהוא נמצא בבעלי חיים, צמחים ומיקרואורגניזמים. אצל בני אדם, למשל, העמילזות הקיימות ברוק ואלה המופרשות על ידי הלבלב הן מסוג α-amylases.
מבנה התחום הטרמינלי של האנזים אלפא אמילאז מהחי (מקור: ג'ווהאר סוומינתן וצוות MSD במכון האירופי לביואינפורמטיקה דרך Wikimedia Commons)
קון, בשנת 1925, היה הראשון שטבע את המונח "α-amylase" על סמך העובדה שמוצרי ההידרוליזה המזרזים אנזימים אלו הם בעלי תצורת α. מאוחר יותר, בשנת 1968, נקבע כי אלה פועלים באופן עדיף על מצעים בעלי תצורה מבנית לינארית ולא מסועפת.
בדומה לאנזימים עמילוליטיים אחרים, α-amylase אחראי על הידרוליזה של עמילן ומולקולות קשורות אחרות כמו גליקוגן, ומייצר פולימרים קטנים יותר המורכבים מיחידות גלוקוז חוזרות.
בנוסף לפונקציות הפיזיולוגיות שיש לאנזים זה בבעלי חיים, צמחים והמיקרואורגניזמים המבטאים אותו, α-amylase, יחד עם שאר הכיתות הקיימות של אמילאזות, מייצגים 25% מהאנזימים המשמשים למטרות תעשייתיות וביוטכנולוגיות של שוק נוכחי.
מינים רבים של פטריות וחיידקים הם המקור העיקרי להשגת α-amylases המשמשים בתדירות גבוהה יותר בתעשייה ובניסויים מדעיים. זה בעיקר בגלל הרבגוניות שלה, ההשגה הקלה שלה, הטיפול הפשוט והעלויות הנמוכות הקשורות לייצור שלה.
מאפיינים
ל- a-amylases שנמצאים בטבע יכולות להיות טווחי pH אופטימליים מאוד לתפקודם; לדוגמה, האופטימום עבור α-amylases מן החי והצומח הוא בין יחידות pH 5.5-8.0, אך לחיידקים ופטריות יש אנזימים אלקלייןיים יותר וחומציים יותר.
האנזימים המצויים ברוק ובלבלב היונק פועלים בצורה הטובה ביותר ב- pH קרוב ל 7 (ניטרלי) בנוסף, הם זקוקים ליוני כלוריד כדי להגיע לפעילותם האנזימטית המרבית והם מסוגלים להיקשר ליוני סידן דו-ערכיים.
שני האנזימים של בעלי החיים, רוק ולבלב, מיוצרים באורגניזמים על ידי מנגנונים בלתי תלויים המערבים תאים ובלוטות מסוימים וככל הנראה אינם קשורים לאנזימים המצויים בזרם הדם ובחללי גוף אחרים.
גם ה- pH וגם הטמפרטורה האופטימליים לתפקודם של אנזימים אלה תלויים מאוד בפיזיולוגיה של האורגניזם הנבדק, מכיוון שיש מיקרואורגניזמים אקסטרים-אופיליים הגדלים בתנאים מאוד מסוימים ביחס לפרמטרים אלה ורבים אחרים.
לבסוף, מבחינת ויסות הפעילות שלהם, מאפיין המשותף בין האנזימים של קבוצת הא-אמילזות הוא שכאלה, כמו אמילאזים אחרים, יכולים להיות מונעים על ידי יוני מתכת כבדים כמו כספית, נחושת, כסף ועופרת.
מִבְנֶה
Α-אמילאז הוא אנזים רב-דומייני שבבעלי חיים וצמחים, משקל מולקולרי משוער של 50 kDa ומחברים שונים מסכימים כי האנזימים השייכים למשפחה זו של גליקו-הידרולאזים הם אנזימים עם יותר מעשרה תחומים מבניים.
התחום המרכזי או התחום הקטליטי שמור מאוד וידוע בשם תחום A המורכב מקפל סימטרי של 8 גיליונות מקופלים β המסודרים בצורת "חבית" המוקפים על ידי 8 מסות אלפא, כך שהוא יכול להיות גם נמצא בספרות כמו (β / α) 8 או סוג חבית "TIM".
חשוב לציין שבקצה הטרמינלי של גיליונות ה- β של תחום A נשמרים שאריות חומצות אמינו המעורבות בקטליזה וקשירת מצע וכי תחום זה נמצא באזור הטרמינלי של החלבון. .
תחום נוסף שנחקר ביותר של אנזימים אלה הוא מה שמכונה תחום B, הבולט בין הסדין המקופל β לבין הסליל אלפא מספר 3 של תחום A. זה ממלא תפקיד מהותי בקשירת המצע והסידן הדו-חיובי.
תוארו תחומים נוספים עבור אנזימי α-amylase, כמו תחומים C, D, F, G, H ו- I, הנמצאים לפני או מאחורי תחום A ותפקידיהם אינם ידועים בדיוק ותלויים באורגניזם אשר זה נחקר.
α-amylases של מיקרואורגניזמים
המשקל המולקולרי של α-amylases תלוי, כמו גם בתכונות ביוכימיות ומבניות אחרות, באורגניזם הנחקר. לפיכך, α-amylases של פטריות וחיידקים רבים הם בעלי משקל נמוך עד 10 kDa וגובהם כמו 210 kDa.
המשקל המולקולרי הגבוה של חלק מאותם אנזימים חיידקים קשור לרוב לנוכחות גליקוזילציות, אם כי גליקוזילציה של חלבונים בחיידקים נדירה למדי.
מאפיינים
אצל בעלי חיים, a-amylases אחראים לצעדים הראשונים במטבוליזם של עמילן וגליקוגן, מכיוון שהם אחראים להידרוליזה שלהם לשברים קטנים יותר. האיברים במערכת העיכול האחראים על ייצורו ביונקים הם הלבלב ובלוטות הרוק.
בנוסף לתפקוד המטבוליזם הברור שלה, ייצור α-amylases המיוצר על ידי בלוטות הרוק של יונקים רבים, המופעל על ידי פעולת נוראפינפרין, נחשב על ידי מחברים רבים כסמן "פסיכוביולוגי" חשוב של לחץ במערכת העצבים המרכזית.
כמו כן, יש לו תפקודים משניים בבריאות הפה, מכיוון שפעילותה פועלת בחיסול חיידקי הפה ובמניעת היצמדותם למשטחי הפה.
תפקוד עיקרי בצמחים
בצמחים α-amylases ממלאים תפקיד חיוני בהנבטת הזרעים, מכיוון שהם האנזימים המניעים את העמילן הקיים באנדוספרם שמזין את העובר בפנים, תהליך שביסודו נשלט על ידי גיבברלין, פיטוהורמון.
יישומים תעשייתיים
לאנזימים השייכים למשפחת α-amylase יש יישומים רבים בהקשרים רבים ושונים: תעשייה, מדע וביוטכנולוגיה וכו '.
בענפי עיבוד העמילן הגדולים משתמשים באל-עמילאזים לייצור גלוקוז ופרוקטוז וכן לייצור לחם עם מרקמים משופרים ויכולת גידול גבוהה יותר.
בתחום הביוטכנולוגי יש עניין רב בשיפור האנזימים המשמשים באופן מסחרי, על מנת לשפר את יציבותם וביצועיהם בתנאים שונים.
הפניות
- אייייר, PV (2005). אמילאזים ויישומיהם. כתב העת אפריקאי לביוטכנולוגיה, 4 (13), 1525–1529.
- ברנפלד, פ '(1960). Amylases, a ו- B. באנזימים של חילוף חומרים פחמימות (כרך א ', עמ' 149–158).
- Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). רוק א-עמילאז במחקר ביולוגי התנהגותי. התפתחויות ויישומים אחרונים. אן. ניו יורק אקד. מדע בדיוני, 1098, 122–144.
- Monteiro, P., & Oliveira, P. (2010). יישום של מיקרוביאל א-אמילאז בתעשייה - סקירה. כתב העת הברזילאי למיקרוביולוגיה, 41, 850–861.
- Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). סקירה כללית של משפחת α-amylase המיקרוביאלית. כתב העת האפריקאי לביוטכנולוגיה, 2 (12), 645–648.
- Salt, W., & Schenker, S. (1976). אמילאז - משמעותו הקלינית: סקירת הספרות. רפואה, 55 (4), 269–289.
- Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). קשר רצף ומבנה לספציפיות במשפחת האנזימים א-עמילאז. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
- תומא, ג'יי, ספרדלין, ג'יי, ודייגרט, ש '(1925). עמילזות צמחיות ובעלי חיים. אן. Chem., 1, 115-189.