אלנין: מאפיינים, מבנה, פונקציות, ביוסינתזה - ביולוגיה - 2025

אלאנין (ALA) היא אחת 22 הידוע אמינו חומצות המרכיבות את מבנה החלבון של כל האורגניזמים, החל מחיידקים לאדם. מכיוון שניתן לסנתז אותו על ידי הגוף, הוא מסווג כחומצה אמינית לא חיונית.

לחלבונים יש מבנה בסיסי או ראשוני המורכב משרשרת של חומצות אמינו הנקראת שרשרת פוליפפטיד, בשרשראות אלה כל חומצת אמינו מורכבת מפחמן מרכזי הנקרא פחמן α.

מבנה כימי של חומצת האמינו אלנין (מקור: Borb, באמצעות ויקימדיה Commons)

הפחמן α מחובר לארבע קבוצות: קבוצת אמינו (-NH2), קבוצת קרבוקסיל (-COOH), אטום מימן (-H) וקבוצה או שרשרת צדדית (-R) שמזהה כל חומצת אמינו. בשרשרת הצדדית, הפחמימות לוקחות ברצף את האותיות ß, γ, δ ו- ε.

חומצות אמינו מסווגות לפי הקוטביות של שרשראות הצד שלהן ולכן ישנן חומצות אמינו הידרופוביות וקוטביות קוטביות, שבתורן יכולות להיות ניטרליות, בסיסיות וחומציות. אלנין היא חומצה אמינית הידרופובית אפולרית והיא החומצה האמינית הפשוטה ביותר אחרי הגליצין והשכיחה ביותר ברוב החלבונים.

ניתן ליצור אלנין בשרירים ולהעביר אותו לכבד, שם הוא מכיר את המסלול הגלוקונוגני, כלומר מסלול היווצרות גלוקוז מחומרים שאינם גליקוזידיים. ניתן לסנתז את אלנין בכבד באמצעות קטבוליזם של טריפטופן ואורציל וניתן להשפילו ליצירת פירובט.

הוא משתתף בסינתזה של טריפטופן, פירידוקסין (ויטמין B6) וקרנוזין, וככל שניתן להמיר אותו לפירובט, הוא משתתף בעקיפין בוויסות הגליקמיה או כמקור אנרגיה לשרירי השלד.

הוא משמש כתוסף תזונה לשיפור ביצועי הספורט ונמצא באופן טבעי בבשר בקר, חזיר ודגים, כמו גם בחלב ונגזרותיו וביצים. קטניות, פירות ואגוזים מסוימים עשירים גם באלנין.

מִבְנֶה

דובר לעיל כי באלנין, כמו כל חומצות האמינו, יש פחמן α עם ארבע קבוצות המחוברות אליו, כאשר קבוצת R היא קבוצת מתיל (-CH3).

לכן, ב- pH של הגוף (בסביבות 7.4), פחמן α של אלנין מחובר לקבוצת אמינו פרוטונטית (-NH3 +), קבוצת קרבוקסיל שאיבדה פרוטון (-COO-), מימן ו- קבוצת מתיל (-CH3).

מרבית חומצות האמינו ניתנות להמיסה ב- pH 7.0 ובאופן גיאומטרי הן יכולות להיות בעלות איזומרים, המכונות אננטיומרים, שהן תמונות מראה, ממש כמו יד ימין ושמאלית.

לאחר מכן, ניתן למצוא את כל חומצות האמינו כ"זוגות כיראליים "המכונים D או L (דקסטרו ולבו, בהתאמה), תלוי במיקום האטומים המקיפים את הפחמן α.

עם זאת, אלנין, כמו רוב חומצות האמינו, נמצא בעיקר בצורת L, מכיוון שהוא הצורה שהאנזימים מכניסים במהלך סינתזת חלבון.

חומצה אמינית זו יכולה להימצא גם בתור β-alanine, בה קבוצת האמינו קשורה לפחמן ה- β שלה, כלומר לפחמן הראשון בשרשרת הצדדית שלה.

Β-אלנין נמצא בחומצה פנטותנית (ויטמין B5) ובכמה פפטידים טבעיים. D-Alanine נמצא בכמה פוליפפטידים המהווים חלק מהקירות של כמה תאים חיידקיים.

קבוצה R (מתיל, CH

קבוצת המתיל של השרשרת הצדדית אלנין היא פחמימן רווי המעניק את המאפיין ההידרופובי הלא קוטבי לחומצת אמינו זו. מאפיין זה של אלנין נפוץ עם יתר חומצות האמינו בקבוצה זו כמו גליצין, וואלין, לאוצין ואיזולוצין.

חומצות האמינו המרכיבות את קבוצת האליפאטיות הן חומצות אמינו ניטרליות כימית, והן ממלאות תפקיד חשוב מאוד ביצירה ושמירה על המבנה התלת ממדי של חלבונים מכיוון שיש להן נטייה להגיב זו עם זו למעט מים.

חומצות אמינו אלו, כולל אלנין, מכילות את אותו מספר קבוצות ניתנות להמיס עם מטענים מנוגדים, ולכן אין להן מטען נטו והן מכונות "זוויטרונים".

מאפיינים

כמו מרבית חומצות האמינו הידועות, אלנין משמש בסינתזה של פפטידים וחלבונים בכלל, ומשתתף בהקמת מבנה הפוליפפטיד ובמבנה השלשתי של כמה חלבונים.

תפקיד חשוב נוסף של אלנין הוא להשתתף בעקיפין בשליטה על הגליקמיה:

זה יכול להצמיח פירובט ולהפך, הוא יכול גם להגיע לכבד ולהפוך לגלוקוז באמצעות גלוקונאוגנזה כדי להשתחרר למחזור הדם או לשמש בסינתזה של גליקוגן, לפי הצורך.

אלנין משתתף כטרנספורטר אמוניום מהשריר לכבד, מכיוון שהוא יכול להיות מסונתז על ידי amination מפני פירובט, מועבר לכבד ושם ניתן להפוך אותו באמצעות טרנסמינציה.

זה מתרחש במקביל להפיכת α-ketoglutarate לגלוטמט, שיכול להיכנס למעגל האוריאה ולהמיר בחזרה ל פירובטה.

פעולות אחרות

חומצת אמינו זו חיונית לסינתזה של טריפטופן ופירידוקסין. למרות שהוא מגיב כימית בצורה גרועה, אלנין עשוי להיות בעל זיהוי מצע ותפקודי ויסות אנזים.

אחד מתפקידי ה- ß-alanine הוא כתוסף תזונה, שכן הוא משמש ככלי עזר ארגוגני. בליעת β-alanine מגדילה את ריכוז הקרנוזין (דיפפטיד שנוצר על ידי β-alanine והיסטידין) בשריר השלד, הפועל כ"מאגר ".

בדרך כלל, קרנוזין אינו תורם באופן משמעותי לכושר המאגר הכולל של תא השריר וזה נובע מהריכוז הנמוך שלו. מתן β-alanine מגדיל את הריכוז הזה ולכן את יכולת החיץ, ובכך משפר את הסיבולת על ידי הפחתת העייפות.

ביוסינתזה

הסינתזה החשובה ביותר של אלנין בגוף האדם מתרחשת על ידי חיסון מפחית של חומצה פירובית. תגובה זו דורשת צעד אנזימטי יחיד.

פירובט מספק את שלד הפחמן והגלוטמט מספק את קבוצת האמינו המועברת לפירובאט. האנזים המזרז תגובה זו הפיכה הוא טרנזמינז אלנין.

כתוצאה מתגובה זו נוצרים אלנין ו- α-קטוגלוטרט. לאחר מכן אלנין יכול להיות נוכח בגלוקונאוגנזה, בגליקוליזה ובמחזור קרבס.

מקור נוסף לאלנין מקורו בפירוק טריפטופן לאצטיל-CoA. במסלול זה, כאשר האנזים קינורנינאז הידרולייז 3-הידרוקסי קינורנין, נוצרים 3-הידרוקסי אנתרנילאט ואלנין. אלנין משתחרר ו -3-הידרוקסי anthranilate עובר בדרך המטבולית.

השפלה של אורציל היא מקור נוסף לאלנין. במקרה זה, מיוצר β-alanine, שיכול לעקוב אחר מספר מסלולי מטבוליות, שאחד מהם הוא להפוך לאצטיל-CoA.

הַשׁפָּלָה

תהליך כללי של השפלה של חומצות אמינו

חומצות אמינו אינן מאוחסנות כמו פחמימות ושומנים, ולכן יש להשתמש בחומרים אלה המשתחררים במהלך השפלה של חלבונים לסינתזה של חלבונים ונוקלאוטידים חדשים.

מצד שני, ניתן להשפיל חומצות אמינו וניתן להשתמש בשלדי הפחמן שלהן בתגובות קטבוליות או אנבוליות.

כאשר חומצות אמינו מושפלות, עודף חנקן יוצר אמוניה, המהווה חומר רעיל שיש לבטלו והצעד הראשון בהידרדרות חומצת האמינו הוא חיסול החנקן.

אצל יונקים השפלה זו מתרחשת בכבד; שם, כל חומצת אמינו שהיא עודפת ואינה ניתנת לשימוש נפלה.

השפלה של אלנין

השפלה של אלנין מתרחשת על ידי המרה של אלנין לפירובאט. תגובה זו מנותזת על ידי טרנזמינז אלנין ומחייבת נוכחות של α-קטוגלוטרט כמקבל את קבוצת האמינו והיווצרותו לאחר מכן של גלוטמט; זו תגובה הפיכה.

תגובות אלה של היווצרות אלנין מפירובאט והתמוטטות אלנין ליצירת פירובט הינם חלק ממחזור הכולל שרירים ושלד בכבד.

הכבד מספק גלוקוז לשריר והשריר, באמצעות גליקוליזה, ממיר גלוקוז לפירובט על מנת לייצר ATP; פירובט זה יכול להיכנס לסינתזה של אלנין, שיכול להשתחרר לזרם הדם וחוזר לכבד שממיר אותו בחזרה לפירובט, שנכנס לגלוקונאוגנזה ליצירת גלוקוז.

במידת הצורך חוזר המחזור. בכבד, ייצור פירובט מאלנין מייצר יוני אמוניום הנקשרים לגלוטמין וגלוטמט ואלה נכנסים למעגל האוריאה. ואז האוריאה מתבטלת בשתן.

אלנין, גליצין, ציסטאין, סרין ותראונין הינם חומצות אמינו גלוקוגניות מאחר והשפלתם עלולה להוליד פירובטה, α-קטוגלוטרט, succinyl-CoA, fumarate או oxaloacetate, כולם מקדימים גלוקוזניים.

אוכל עשיר באלנין

המקורות העיקריים לחומצות אמינו הם בשרים רזים, דגים, רכיכות, ביצים ומוצרי חלב, אולם אלנין מצוי גם במזונות רבים על בסיס צמחי. דוגמאות למזונות עשירים באלנין הם:

- בשרים כמו בקר, בשר חזיר, כבשים, עוף, הודו, ארנב, דגים; ביצים, חלב ונגזרות.

- אגוזים כמו אגוזי לוז, אגוזי מלך, ערמונים, שקדים ובוטנים הם מקורות לאלנין.

- קוקוס, אבוקדו, אספרגוס, חציל, קסבה או קסבה, סלק, גזר ובטטה.

- קטניות כמו תירס, שעועית ואפונה.

- דגנים כמו אורז, שיפון, חיטה, קקאו, שיבולת שועל ושיפון.

הפניות

1. קארוסו, ג'יי, צ'ארלס, ג'יי, אורוה, ק., גייבל, ר., לירמונט, ל. ופוטר, וו. (2012). השפעות ארגוגניות של ß-alanine ו- carnosine: הציע מחקר עתידי בכדי לכמת את יעילותם. תזונה, 4 (7), 585–601.
2. ז'יל, סי, באלינג, סי, הופה, א., בוליק, ש., הופמן, ש., הובנר, ק., … הולז'וטר, ח.ג. (2010). HepatoNet1: שחזור מטבולי מקיף של ההפטוציט האנושי לניתוח פיזיולוגית הכבד. ביולוגיה של מערכות מולקולריות, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). ביוכימיה (מהדורה שלישית). סן פרנסיסקו, קליפורניה: פירסון.
4. מוריי, ר., בנדר, ד., בוטם, ק., קנלי, פ., רודוול, ו., וייל, פ. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (מהדורה 28). מקגרו היל רפואי.
5. נלסון, DL ו- Cox, MM (2009). עקרונות לינגינגר של ביוכימיה. מהדורות אומגה (מהדורה חמישית).